张爽 作品数:8 被引量:31 H指数:3 供职机构: 大连工业大学食品学院 更多>> 发文基金: 国家高技术研究发展计划 国家自然科学基金 国家重点基础研究发展计划 更多>> 相关领域: 轻工技术与工程 农业科学 更多>>
鲍鱼腹足胶原蛋白的提取及性质研究 被引量:7 2012年 测定了鲍鱼腹足的基本组成成分,对皱纹盘鲍酶促溶性胶原蛋白(PSC)的提取及相关性质进行了研究。结果表明,用酶法提取的鲍鱼腹足PSC得率为8.72%(以干基计)。圆二色谱分析表明,鲍鱼腹足PSC溶液在221和199nm分别有一正、负峰,是具有典型三螺旋结构的胶原蛋白特征圆二色谱峰型。鲍鱼腹足PSC等电点为pH 5.17;质量浓度0.3 mg/mL、pH 3.0~3.5的PSC溶液起泡性达110%,泡沫稳定性较差,乳化性好,为100%;但乳化稳定性一般,放置5h后,仅保持在50%左右。鲍鱼腹足PSC具有较高的Fe2+螯合活性,其IC50值为0.348mg/mL,当质量浓度为1.2mg/mL时Fe2+螯合能力可达91.62%。 袁起新 朱蓓薇 董秀萍 周大勇 张爽 刘芳关键词:皱纹盘鲍 圆二色谱 起泡性 乳化性 不同分子质量鲍鱼外套膜酶解物抗氧化活性研究 被引量:10 2012年 研究鲍鱼外套膜酶解物(AMH)及其不同分子质量组分的抗氧化活性。采用中性蛋白酶水解鲍鱼外套膜制得AMH,通过超滤得到分子质量分别为小于1kDa和1~3,3~5,5~10kDa的4种酶解物组分;考察AMH和不同分子质量组分的体外抗氧化活性。结果表明:AMH清除DPPH自由基、OH自由基和亚铁离子螯合能力的IC50值分别为11.76,12.07,4.04mg/mL;经过超滤分离后,其抗氧化活性明显增强,且1~3kDa分子质量范围组分的清除DPPH自由基和OH自由基能力最强,3~5kDa分子质量范围组分的亚铁离子螯合能力最强。 张爽 朱蓓薇 董秀萍 秦磊 郑娇娇关键词:外套膜 多肽 抗氧化活性 基于主要化学成分变化建立的海参自溶评价指标 被引量:13 2010年 采用环境因子紫外线诱导海参自溶,在考察温度、pH、NaCl质量浓度和液料比对海参自溶过程中主要化学成分变化的影响的基础上,建立了海参自溶的评价指标。在海参体壁自溶过程中,三氯乙酸(TCA)可溶性寡肽的溶出率显著提高,且受温度、pH和液料比的影响;对于海参肠的自溶,还原糖和TCA可溶性寡肽的溶出率均显著提高,同样受温度、pH和液料比的影响。因此,建立海参体壁自溶过程的评价指标为TCA可溶性寡肽的溶出率,建立海参肠自溶过程的评价指标为TCA可溶性寡肽及还原糖的溶出率。 郑杰 吴海涛 董秀萍 张爽 张毛毛 朱蓓薇关键词:海参 自溶 评价指标 还原糖 即食贝类蛋白质质构控制技术 一种即食贝类蛋白质质构控制技术,是针对由非均一性蛋白质组成的鲍鱼、海螺、香螺等贝类产品品质的由胶原和肌原纤维蛋白协同作用的结果,建立该系列贝类即食产品的质构控制技术。贝类按照鲜活、热处理、冷冻不同方式取肉后,进行入味和蛋... 朱蓓薇 董秀萍 李冬梅 孙黎明 肖桂华 王继涛 张爽 乔路 陈佳祺一种海参食品及其制作方法 本发明公开了一种海参食品及其制作方法,所述海参食品是将主料海参、辅料菜类或菌类和调料单独包装,再放入外层包装。该海参食品的制作方法按菜品的烹制方法将主料、辅料和调料等在工厂内加工成半成品,使得家庭烹制时更加简单和方便;将... 朱蓓薇 吴海涛 董秀萍 孙黎明 周大勇 赵兴坤 叶文秀 程菁恒 张爽即食贝类加工中质构控制技术 一种即食贝类加工中质构控制技术,是针对由非均一性蛋白质组成的鲍鱼、海螺等贝类,该类产品品质受胶原和肌原蛋白协同作用的影响,通过系统研究该类贝类热加工过程中的品质变化规律,发现了获得良好品质的适宜加工区域,从而建立了非均一... 朱蓓薇 董秀萍 李冬梅 孙黎明 肖桂华 王继涛 张爽 乔路 陈佳祺文献传递 鲍鱼外套膜酶解物和胶原蛋白研究 鲍鱼外套膜是鲍鱼加工过程中的副产物,占鲍鱼全重(带壳)的4-7%,富含蛋白质。本论文以皱纹盘鲍外套膜为原料,采用蛋白酶水解法制备鲍鱼外套膜水解物(Abalone mantle hydrolysate,AMH);采用胃蛋白... 张爽关键词:皱纹盘鲍 外套膜 酶解物 胶原蛋白 采用原子力显微镜研究刺参体壁酶促溶性胶原蛋白的溶液聚集状态 被引量:1 2011年 为研究刺参热加工过程中体壁胶原蛋白的物性变化规律,利用原子力显微镜(atomic force microscopy,AFM)考察样品浓度、溶剂和热处理条件对刺参体壁酶促溶性胶原蛋白(pepsin-soluble collagen,PSC)溶液聚集状态的影响。结果表明:在乙酸缓冲液(pH2.7)、PBS缓冲液(pH7.2)和超纯水中,海参体壁酶促溶性胶原蛋白均随着浓度的增大而逐渐开始自组装,并最终形成无规则的团状结构或者片状网络结构。但是,溶剂不同,其开始自组装所需要的胶原蛋白浓度也不同。随着加热温度的升高或加热时间的延长,刺参体壁酶促溶性胶原蛋白分子逐渐聚集成网络结构,但加热温度超过100℃或时间超过2 h后,其交联程度逐渐降低,网络结构逐渐消失。 董秀萍 朱蓓薇 祁立波 郑杰 张爽 姜丹关键词:PSC AFM