杜雪莉
- 作品数：6 被引量：23H指数：2
- 供职机构：集美大学生物工程学院更多>>
- 发文基金：福建省自然科学基金国家自然科学基金福建省科技计划重点项目更多>>
- 相关领域：轻工技术与工程生物学更多>>
- 黄鳍鲷骨骼肌伴肌动蛋白的纯化及其抗体制备被引量：2
- 2008年
- 采用Sephacryl S-400凝胶过滤柱层析和电洗脱等纯化方法,首次从黄鳍鲷骨骼肌中分离纯化到伴肌动蛋白,并制备了特异性多克隆抗体。多克隆抗体经Protein A-Sepharose亲和层析柱纯化得到高纯度免疫球蛋白G(IgG)。采用聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)、免疫斑点印迹(Dot-Blot)和免疫印迹(Western-Blot)等方法对纯化的伴肌动蛋白及其多克隆抗体进行分析鉴定,并研究了不同贮藏条件下伴肌动蛋白的变化情况。SDS-PAGE结果显示本研究从黄鳍鲷骨骼肌中分离纯化了高纯度伴肌动蛋白;Dot-Blot检测结果显示兔抗黄鳍鲷伴肌动蛋白多克隆抗体效价为5×104;Western-blot检测表明兔抗黄鳍鲷伴肌动蛋白多克隆抗体能与肌原纤维蛋白中的伴肌动蛋白发生特异性反应,而与其它蛋白不发生免疫交叉反应。
- 杜雪莉周利亘王锡昌熊何健苏文金曹敏杰
- 关键词：黄鳍鲷纯化抗体
- 黄鳍鲷骨骼肌α-辅肌动蛋白的分离纯化及抗体制备被引量：2
- 2007年
- 目的:黄鳍鲷骨骼肌α-辅肌动蛋白的分离纯化及多克隆抗体制备。方法:采用低温抽提、硫酸铵分级沉淀及两次DEAE-Sepharose离子交换等方法获得α-辅肌动蛋白,并通过免疫大鼠制备了抗α-辅肌动蛋白多克隆抗体。结果:经SDS-PAGE检测得到高纯度的α-辅肌动蛋白,分子质量约为100kDa。Westernblot检测结果显示,制备的多克隆抗体具有较高的效价和良好的特异性。结论:从海水黄鳍鲷骨骼肌中得到高度纯化的α-辅肌动蛋白,并制备了滴度高、特异性好的多克隆抗体,为研究鱼类保鲜储藏过程中α-辅肌动蛋白的分解变化提供了重要的手段。
- 杜雪莉梁银龙王锡昌苏文金曹敏杰
- 关键词：黄鳍鲷纯化多克隆抗体
- 黄鳍鲷肌肉中肌联蛋白的纯化与性质分析
- 肌联蛋白是一种弹性、高分子量蛋白质,分子量约为3000 kDa.肌联蛋白是骨骼肌肌原纤维细丝结构的重要组成部分,约占肌原纤维总量的8～12％.肌联蛋白将粗肌丝与Z-线连接以维持肌原纤维的完整性和稳定性,是骨骼肌中弹性蛋白...
- 杜雪莉苏文金曹敏杰
- 关键词：黄鳍鲷肌原纤维提取纯化
- 文献传递
- 黄鳍鲷肌肉中肌联蛋白的纯化、抗体制备与性质分析被引量：2
- 2006年
- 以黄鳍鲷为研究对象,经过低温抽提、凝胶过滤等方法从黄鳍鲷肌肉中分离纯化到肌联蛋白(Titin)。免疫斑点印迹法(dot-blot)检测结果显示,纯化蛋白与小鼠抗鸡肌联蛋白单克隆抗体产生特异性反应。55℃条件下,以肌原纤维蛋白和纯化后肌联蛋白为底物进行分解结果显示,肌原纤维结合型丝氨酸蛋白酶(MBSP)对肌联蛋白有明显的分解作用。
- 杜雪莉蔡秋凤蔡扬鹏曹敏杰苏文金
- 关键词：黄鳍鲷纯化降解
- 冷藏条件下鲢鱼肌肉蛋白的变化被引量：14
- 2006年
- 利用聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)和免疫印迹法分析比较了鲢鱼在0和4℃下冷藏14 d过程中肌肉蛋白的变化情况.结果表明:在2种温度下冷藏,肌浆蛋白降解均不显著,其变化趋势基本一致;肌球蛋白重链在0℃下冷藏14 d,4℃下冷藏11 d后发生明显降解;α-辅肌动蛋白和肌动蛋白在2种温度下冷藏均呈逐渐降解的趋势,且在4℃下冷藏降解更为显著;原肌球蛋白在0和4℃下冷藏2 d后均开始降解,此后于0℃冷藏蛋白无明显变化,但于4℃冷藏11 d后降解速度加快.
- 张凌晶杜雪莉梁银龙翁凌曹敏杰
- 关键词：鲢鱼肌肉蛋白降解冷藏
- 星虫胶原蛋白的纯化及其性质的初步分析被引量：3
- 2007年
- 本实验研究了水生环节动物星虫胶原蛋白的提取及纯化方法.SDS-PAGE电泳分析结果显示,所提取的胶原蛋白纯度较高.通过粘度测定分析星虫胶原蛋白的变性温度约35℃.酶解性质的研究表明,纯化的星虫胶原蛋白可被胰蛋白酶、胃蛋白酶和蛋白酶K水解.
- 蔡秋凤杜雪莉张凌晶孙乐常苏文金曹敏杰
- 关键词：胶原蛋白星虫纯化
