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王娜

作品数：1 被引量：0H指数：0
供职机构：浙江大学医学院更多>>
发文基金：浙江省自然科学基金更多>>
相关领域：医药卫生更多>>

合作作者

文献类型

  • 1篇中文期刊文章

领域

  • 1篇医药卫生

主题

  • 1篇蛋白
  • 1篇蛋白激酶
  • 1篇蛋白激酶C
  • 1篇蛋白质
  • 1篇蛋白质构象
  • 1篇蛋白质类
  • 1篇点突变
  • 1篇定点突变
  • 1篇结构域
  • 1篇激酶
  • 1篇计算机
  • 1篇计算机模拟
  • 1篇构象
  • 1篇白质
  • 1篇PDZ结构域

机构

  • 1篇浙江大学

作者

  • 1篇朱丽君
  • 1篇卢宇婷
  • 1篇蒋亚建
  • 1篇王娜
  • 1篇乔木
  • 1篇冯永

传媒

  • 1篇浙江大学学报...

年份

  • 1篇2012
共 1 条 记 录，以下是 1-1
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排序方式：
PICK1蛋白83位点氨基酸对PDZ结构域的影响
2012年
目的:研究PICK1(protein interacting with C kinase 1)蛋白PDZ结构域内83位点赖氨酸(K83)对PICK1和AMPA受体GluR2亚单位相互作用的影响。方法:利用计算机对PICK1 PDZ结构域和GluR2 C末端4个氨基酸残基进行对接模拟,然后将K83进行虚拟点突变,计算并观察突变后结构和键能的改变。利用实验室已有的野生型全长PICK1 cDNA质粒为模板,构建点突变质粒,与野生型GluR2共转到HEK293T细胞,观察两者在细胞内定位和分布的改变。结果:当野生型PICK1与GluR2共转染时,HEK293T细胞有大量PICK1和GluR2共定位的集簇(cluster)。当我们把构建的PICK1突变体与GluR2共转染时,不同的突变体表现出不一样的改变。结论:改变K83位点的氨基酸结构,很可能会改变PICK1 PDZ结构域与GluR2 C末端结合所形成的疏水、氢键、静电相互作用,使得PDZ结构域与GluR2 C末端的结合能力发生不同程度的改变。
冯永乔木卢宇婷蒋亚建王娜朱丽君
关键词：蛋白激酶C蛋白质构象计算机模拟PDZ结构域定点突变
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