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排序方式：

白念珠菌HSP90与人源HSP90的克隆表达及其C端的比较分析被引量：3: 2016年; 目的分别体外表达纯化白念珠菌HSP90(CaHSP90)和人源HSP90(hHSP90)并分析C-端序列差异对其体外状态下分子聚合度的影响。方法我们将CaHSP90、hHSP90野生型及其C-端酶切碱基序列通过PCR进行扩增并通过NdeI/XhoI酶切位点连接到到pET22b+质粒中。将构建好的上述质粒转入大肠杆菌E.coli BL21(DE3)中进行表达并通过Ni 2+-NTA柱以及Superdex-200快速柱层析系统(FPLC)纯化。所得蛋白通过SDS-PAGE以及分子排阻色谱(SEC)测定分子量和聚合状态。结果通过测序鉴定所有质粒构建成功,并最终纯化得到足够纯度的蛋白进行SEC分析实验。分析结果表明野生型CaHSP90和hHSP90在体外具有相似的聚合度,而C-端突变后则存在明显差异。结论 CaHSP90和hHSP90的C-端结构域对其体外聚合状态有着不同的影响,CaHSP90的C-端结构域有可能成为CaHSP90抑制剂一个潜在靶点。; 孟靖顺吴建华赵静王玉莲薛伟; 关键词：白念珠菌 HSP90 蛋白结构

白念珠菌HSP90的研究进展被引量：1: 2017年; 调查表明白念珠菌已成为全球第4大致病菌并且有逐年上升的趋势,较多机构已开展白念珠菌致病机制的研究。相关研究表明白念珠菌的热休克蛋白90(HSP90)能促进白念珠菌的形态变化以及耐药形成。本文从蛋白结构、客户蛋白、辅助因子等方面总结了白念珠菌HSP90在调控白念株菌形态变化以及耐药性形成方面的研究进展。; 孟靖顺赵静薛伟吴建华; 关键词：白念珠菌 HSP90 蛋白质结构耐药性

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薛伟