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锯缘青蟹碱性磷酸酶分离纯化及部分理化性质研究被引量：77: 1998年; 于1995年2月在厦门海域采集锯缘青蟹，取其内脏经正丁醇抽提、硫酸铵分级分离、DEAE-52离子交换柱层析及SephadexG－200凝胶过滤柱层析纯化，获得碱性磷酸酶制剂，以快速蛋白液相色谱及聚丙烯酰胺凝胶电泳检验其纯度，获得单一蛋白纯的酶制剂。研究酶的物理性质得出该酶的紫外特征吸收峰在278nm处，荧光激发光谱特征峰在282nm处，荧光发射光谱特征峰在343nm处，全酶分子量为78kD。研究酶催化对－硝基苯磷酸二钠水解的动力学性质，金属离子及有机溶剂对其活力的影响，得知该酶水解对－硝基苯磷酸二的最适温度为52℃，最适pH为9．2，米氏常数为6．67×10-4mol／L，酶活性中心的转换常数为460min-1；Mg2＋对酶有显著的激活作用；Cn2＋，Hg2＋和甲醇、乙醇、乙二醇对酶有不同程度的抑制，说明在一定条件下，效应物引起酶分子构象发生了不同程度的变化。; 陈清西张喆庄总来陈祥仁; 关键词：锯缘青蟹碱性磷酸酶纯化理化性质

福寿螺β-葡萄糖苷酶的分离纯化及性质的初步研究被引量：28: 1999年; 以福寿螺内脏为材料，经本实验室开发的工业生产法制备粗酶粉，进一步采用葡聚糖凝胶（ＳｅｐｈａｄｅｘＧ－２００）和ＤＥＡＥ－ＳｅｐｈａｄｅｘＡ－５０柱层析纯化，获得经ＳＤＳ－聚丙烯酰胺凝胶电泳鉴定为单一纯的β－葡萄糖苷酶制剂．测定该酶的最适反应温度为４３℃，最适反应ｐＨ为５．１；在ｐＨ５．１，４５℃下，该酶催化水杨素水解的Ｋｍ值为３．４０ｍｍｏｌ／Ｌ，活化能为５０．６３ｋＪ／ｍｏｌ．研究几种效应物对酶活力的影响，结果表明：Ｍｎ２＋、Ｃｏ２＋对酶有激活作用，而Ｃｕ２＋、Ｈｇ２＋、Ｐｂ２＋、ＳＤＳ及脲对酶有不同程度的抑制作用，其中Ｃｕ２＋和Ｈｇ２＋对该酶的抑制作用最强。; 张喆赵红周兴旺陈兰芬陈天圣陈清西; 关键词：福寿螺 Β-葡萄糖苷酶提纯

福寿螺β-葡萄糖苷酶催化功能基团被引量：3: 1999年; 应用化学修饰法研究福寿螺β－葡萄糖苷酶活性功能基团的性质．用５，５′－二硫代双（２－硝基苯甲酸）和对－氯汞苯甲酸为修饰剂修饰酶分子中的巯基，酶活力基本不受影响，说明该酶不是“巯基酶”．用Ｎ－溴代琥珀酰亚胺在ｐＨ６．０下修饰酶后，可使酶活力完全丧失，被修饰后的酶分子在２７８ｎｍ处的紫外吸收峰逐渐下降至完全消失，３３８ｎｍ处的荧光发射峰也逐渐下降至完全淬灭，说明色氨酸残基是酶活性必需基团之一．用碳二亚胺、溴代乙酸或甲醛修饰酶，可以使酶活力完全丧失，说明羧基、组氨酸的咪唑基及赖氨酸的氨基也与酶活性有密切的关系．用乙酰丙酮、苯甲磺酰氟修饰酶，酶活力不受影响，表明精氨酸残基和羟基与酶活性无关．; 赵红张喆周兴旺黄建设陈素丽陈清西; 关键词：福寿螺 Β-葡萄糖苷酶功能基团活化催化

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张喆