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文献类型

  • 4篇期刊文章
  • 1篇学位论文

领域

  • 3篇生物学
  • 1篇化学工程
  • 1篇轻工技术与工...
  • 1篇农业科学
  • 1篇理学

主题

  • 2篇修饰
  • 2篇热稳定
  • 2篇热稳定性
  • 2篇化学修饰
  • 2篇半乳糖
  • 1篇蛋白
  • 1篇蛋白酶
  • 1篇电氧化
  • 1篇电氧化法
  • 1篇氧化法
  • 1篇胰蛋白酶
  • 1篇糖苷
  • 1篇提取纯化
  • 1篇凝集素
  • 1篇葡萄糖氧化酶
  • 1篇猪心
  • 1篇吸收光谱
  • 1篇细胞
  • 1篇细胞色素
  • 1篇细胞色素C

机构

  • 5篇暨南大学

作者

  • 5篇李琳子
  • 4篇李任强
  • 2篇殷海波
  • 2篇贾楠
  • 2篇徐朋朋
  • 1篇郑小郎
  • 1篇马文心
  • 1篇祖岩

传媒

  • 1篇茶叶科学
  • 1篇暨南大学学报...
  • 1篇生物加工过程
  • 1篇化学与生物工...

年份

  • 2篇2010
  • 3篇2009
5 条 记 录,以下是 1-5
排序方式:
电氧化法快速测定茶还原性多酚类的含量被引量:1
2010年
还原性多酚类与茶叶的抗氧化有关。还原性多酚类被电氧化后,在325nm处产生新的光吸收峰,茶汤电氧化前后在325nm处光吸收的差值与还原性多酚类含量成线性关系,利用此关系建立了快速测定茶还原性多酚类含量的新方法。应用本方法测定结果显示,绿茶中还原性多酚类含量较高,而普洱茶中含量极低。
徐朋朋李琳子祖岩马文心刘羽鸿李任强
关键词:电氧化吸收光谱
半乳糖修饰胰蛋白酶的研究
胰蛋白酶(Trypsin, EC 3.4.21.4)是动物消化道中一种主要的碱性蛋白水解酶,在医药、轻工业及科学研究方面具有广泛的应用价值,同时也常作为蛋白质工程模型。本研究利用末端胺化的半乳糖衍生物,在碳化二亚胺的催化...
李琳子
关键词:胰蛋白酶半乳糖化学修饰热稳定性
文献传递
大肠杆菌半乳糖结合凝集素的提取纯化被引量:1
2009年
采用琼脂糖凝胶CL-6B(Sepharose CL-6B)亲和层析以及Sephadex G-75凝胶分子筛等对大肠杆菌(Esche-richia coli,E.coli)半乳糖凝集素进行了纯化。结果显示,目标蛋白经简单的步骤即可以得到纯化,十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)及凝血实验证明纯化蛋白为E.coli半乳糖凝集素,蛋白提取回收率为11.4%。研究首次从E.coli蛋白提取液中分离得到纯的半乳糖凝集素,且此方法简单快捷,优越性明显。应用此方法将有利于微生物半乳糖凝集素的深入研究。
贾楠殷海波李琳子李任强
关键词:E.COLI凝集素
Q Sepharose^(TM) XL强阴离子交换色谱快速纯化猪心中肌红蛋白和细胞色素C被引量:1
2009年
以Q SepharoseTM XL强阴离子交换色谱结合Sephadex G-75分子排阻色谱快速提取纯化猪心中肌红蛋白(Myoglobin,Mb)和细胞色素C(Cyt C)。在pH值为7.6~8.5范围内,Cyt C吸附在Q SepharoseTMXL强阴离子交换柱上,而Mb会缓慢通过。所以选择QSepharoseTMXL强阴离子交换柱的上样pH值为7.9,洗脱pH值为7.2。电泳检测证明,经过QSepharoseTMXL柱初步纯化所得Mb和Cyt C的产率分别为89.7%和93.2%;再经过Sephadex G-75分子排阻色谱可得到纯的Mb和Cyt C,其产量分别为77.43mg.(kg猪心)-1和86.42mg.(kg猪心)-1。使用QSepha-roseTMXL强阴离子交换色谱能从猪心中快速制备纯的Mb和Cyt C。
李琳子徐朋朋李任强
关键词:Q肌红蛋白细胞色素C猪心
半乳糖苷化修饰葡萄糖氧化酶提高其热稳定性被引量:1
2009年
利用一种单胺化的半乳糖衍生物,在炭化二亚胺的催化下,对葡萄糖氧化酶(GOD)进行糖苷化修饰,并利用蓖麻凝集素亲和层析分离已修饰的和未修饰的酶.修饰后的酶经荧光光谱和吸收光谱分析,证实其结构发生了变化.酶活性检测证明了修饰后GOD的热稳定性增加,在较高温度如在55℃下酶活性提高了7.28倍.本研究为拓宽GOD的应用奠定了基础.
殷海波贾楠李琳子郑小郎李任强
关键词:葡萄糖氧化酶半乳糖化学修饰热稳定性
共1页<1>
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