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张崇本

作品数:3 被引量:8H指数:1
供职机构:黑龙江八一农垦大学更多>>
发文基金:国家自然科学基金更多>>
相关领域:农业科学轻工技术与工程更多>>

文献类型

  • 3篇中文期刊文章

领域

  • 2篇农业科学
  • 1篇轻工技术与工...

主题

  • 2篇蛋白
  • 2篇豆种
  • 2篇球蛋白
  • 2篇种子
  • 2篇大豆
  • 2篇大豆种子
  • 1篇饮料
  • 1篇杀菌
  • 1篇种子蛋白
  • 1篇分离纯化
  • 1篇部分性
  • 1篇纯化
  • 1篇纯水

机构

  • 2篇黑龙江八一农...
  • 1篇北京农业大学
  • 1篇延安大学

作者

  • 3篇张崇本
  • 2篇吴显荣
  • 1篇张德俭

传媒

  • 1篇黑龙江八一农...
  • 1篇软饮料工业
  • 1篇生物化学杂志

年份

  • 1篇1996
  • 1篇1991
  • 1篇1990
3 条 记 录,以下是 1-3
排序方式:
纯水、果味纯水杀菌问题的研究
1996年
对纯水,果味纯水生产制做过程中所用的各种杀菌方法进行了研究,包括杀菌条件,杀菌效果及对产品品质的影响。
张崇本张德俭
关键词:纯水杀菌饮料
我国大豆种子球蛋白2S组分的研究——2S球蛋白的某些性质
1990年
本实验对2S球蛋白的四个组分进行了SDS—PAGE分子量测定,氨基酸组成分析,沉降超离心分析,Dansy1—C1法N—末端氨基酸测定和蛋白酶抑制剂活性测定。结果表明:2S球蛋白四个组分的分子量按SⅡP_1,SⅡP_2,SⅡP_3和SⅡP_4的顺序分别为22,800,21,500,19,200和17,800。所含残基数分别为191,179,163和147个。SⅡP_1,SⅡP_2和SⅡP_3三者的沉降系数(Sw.20)分别为2.1S,1.9S和1.8S。N—末端分析表明这四种蛋白质的N—末端均为天冬氨酸。还发现只有SⅡP_2具有丝氨酸类蛋白酶抑制剂活性。本实验所提纯的这个抑制剂(SⅡP_2)的一个ATEE单位为0.4ug抑制剂蛋白(特指对α—chymotrypsin发生作用时)。α—chymotrypsin与此抑制剂(SⅡP_2)相互作用时的克分子数比为E/I=2/1。
张崇本吴显荣
关键词:大豆种子球蛋白
我国大豆种子中球蛋白2S组分的分离纯化及部分性质的研究被引量:8
1991年
根据大豆种子球蛋白和清蛋白溶解性不同的原理,分离出我国红丰3号大豆种子球蛋白2S粗制剂,再用SephadexG-100柱层析对其进行纯化。纯化后的球蛋白表现SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳非均一性。对这样纯化过的2s球蛋白进行DEAE-纤维素离子交换柱层析分离,用0.1—0.5mol/L pH7.6磷酸盐缓冲液进行线性梯度洗脱,得到四个洗脱峰,每个峰都获得了PAGE单一条带。四个组分分别命名为SⅡP_1,SⅡP_2,SⅡP_3和SⅡP_4。然后对这四种蛋白质的某些性质进行了研究,结果表明四者的分子量按以上顺序分别为22800,21500,19200和17800。所含残基数分别为191,179,163和147个。SⅡP_1,SⅡP_2和SⅡP_3三者的沉降系数(S_(20),w)分别为2.1S,1.9S和1.8S。N-末端分析表明这四种蛋白质的N-末端均为天门冬氨酸.还发现SⅡP_2具有能抑制α-胰凝乳蛋白酶的活性。本实验所提纯的这个抑制剂的一个ATEE(N-乙酰-L-酪氨酸乙酯)单位为0.4μg抑制剂蛋白(仅指对α-chymotrypsin发生作用)。α-chymotrypsin与此抑制剂相互作用时的摩尔数比初步判断为E/I=2/1。
张崇本吴显荣
关键词:大豆种子蛋白
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