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DHPM协同胃蛋白酶对β-乳球蛋白构象的影响被引量：1: 2017年; 采用动态高压微射流(DHPM)协同胃蛋白酶处理β-乳球蛋白,使用圆二光谱及荧光等方式研究β-乳球蛋白二三级构象的变化。研究发现DHPM协同胃蛋白酶处理过程中β-乳球蛋白构象变化与胃蛋白酶作用时间存在密切关联。当压力由0.1 MPa增至80 MPa时,DHPM协同胃蛋白酶处理能显著提高β-乳球蛋白的-SH含量,而蛋白质的表面疏水性减弱,二级结构以及氨基酸三维空间构象暴露程度发生变化,且同一压力下随着胃蛋白酶酶解时间的延长,β-乳球蛋白构象的变化更加显著。这些变化说明DHPM作用下促进了β-乳球蛋白和胃蛋白酶的相互作用,导致蛋白质构象发生显著变化。; 洪启通钟俊桢俞宏达刘成梅; 关键词：Β-乳球蛋白胃蛋白酶构象

动态高压微射流协同糖基化对β-乳球蛋白乳化性和结构的影响被引量：10: 2014年; 采用动态高压微射流(dynamic high pressure microfluidization,DHPM)协同糖基化处理β-乳球蛋白,研究改性β-乳球蛋白乳化性、乳化稳定性和结构的变化。研究发现DHPM协同糖基化处理过程中β-乳球蛋白结构变化与其乳化性能可能存在关联;DHPM协同糖基化处理能显著提高β-乳球蛋白的乳化性和乳化稳定性。0、40、120 MPa糖基化处理后β-乳球蛋白的乳化活性指数(emulsifying activity index,EAI)分别为136.3、168.1、177.9 m2/g。0 MPa协同糖基化处理后β-乳球蛋白的乳化稳定指数(emulsifying stability index,ESI)为52.3 min;随着压强逐渐增加至40 MPa和120 MPa,协同糖基化处理后ESI值分别升高为56.4 min和59.0 min。通过表征分析β-乳球蛋白结构变化发现:不同压力DHPM协同糖基化处理后,β-乳球蛋白分子质量升高;巯基含量升高;表面疏水性降低;二级结构变化以及氨基酸三维空间构象暴露程度发生变化。这些变化说明β-乳球蛋白与低聚半乳糖发生共价交联时改变了蛋白质结构,造成β-乳球蛋白表面亲水基团的增加,从而导致其乳化性能显著提高。; 钟俊桢涂越刘伟刘成梅; 关键词：Β-乳球蛋白糖基化乳化性

DHPM处理下β-乳球蛋白与油酸相互作用对其功能性质的影响被引量：2: 2016年; 采用动态高压微射流处理β-乳球蛋白与油酸混合物,研究β-乳球蛋白与油酸相互作用对其功能性质和表面疏水性的影响。与标准β-乳球蛋白相比,未经DHPM处理的混合物的功能性质和表面疏水性没有显著性变化(p>0.05)。随着DHPM压力从40 MPa增至160 MPa,β-乳球蛋白油酸复合物的溶解度、乳化性、起泡性和表面疏水性都呈先增加后减少的趋势。溶解度和起泡性在80 MPa压力条件下达到最大,分别为95.36%和32.00%。而乳化性和表面疏水性呈正相关关系,在120 MPa压力条件下达到最大,分别为1.09和640.20。结果表明功能性质和表面疏水性的变化与不同DHPM压力下β-乳球蛋白与油酸相互作用的程度有关。; 刘成梅俞宏达钟俊桢洪启通刘伟; 关键词：Β-乳球蛋白油酸功能性质

动态高压微射流技术对乳清蛋白结构的影响被引量：2: 2013年; 采用动态高压微射流技术处理乳清蛋白溶液,研究其分子量、巯基含量以及二级结构的变化。结果表明:动态高压微射流处理前后的乳清蛋白的分子质量几乎没有发生改变;而其巯基含量及紫外吸收基团的含量随着微射流压力的增大表现为先增后减;红外光谱分析表明动态高压微射流处理后乳清蛋白在3 295.2cm-1处的吸收峰发生红移,1 650cm-1处的吸收峰强度有所降低,说明其二级结构发生了变化,但变化幅度不大。; 钟俊桢涂越刘伟刘成梅; 关键词：乳清蛋白

去折叠态β-乳球蛋白与表没食子儿茶素没食子酸酯的相互作用被引量：9: 2019年; 通过微波处理β-乳球蛋白(β-lactoglobulin,β-LG)得到去折叠态β-乳球蛋白(unfolded-β-lactoglobulin,U-β-LG),采用荧光光谱、紫外-可见光谱、圆二色光谱的方法研究表没食子儿茶素没食子酸酯(epigallocatechingallate,EGCG)与U-β-LG的相互作用机制。结果表明,EGCG能与β-LG和U-β-LG相互作用形成复合物。它们相互之间均主要为疏水作用力。在298 K时,EGCG与β-LG和U-β-LG的结合距离分别为3.188 nm和2.875 nm。EGCG的结合使β-LG和U-β-LG的二、三级结构发生变化,表面疏水性降低。与天然β-LG相比,U-β-LG与EGCG具有更大的结合强度,结合后的U-β-LG发生更大的结构变化。; 付珊琳钟俊桢姚文俊覃芳芳刘成梅刘伟; 关键词：Β-乳球蛋白表没食子儿茶素没食子酸酯荧光光谱紫外吸收光谱圆二色光谱

不同聚集态下β-乳球蛋白与油酸自组装分子过程构象变化: 2017年; 采用pH 2、4、6和8环境诱导获得不同聚集态的β-乳球蛋白,并促使其与油酸发生自组装分子过程,采用荧光光谱仪和圆二色谱仪等技术研究不同聚集态β-乳球蛋白在与油酸发生自组装前后的表面疏水性及二三级结构的变化。结果表明,pH 2、4和6环境下诱导的不同聚集态β-乳球蛋白与油酸形成自组装分子后其表面疏水性有所增加,而pH 8环境下获得的解离态β-乳球蛋白油酸自组装分子的表面疏水性发生降低现象;圆二色谱图发现不同pH环境下获得的不同聚集态β-乳球蛋白油酸自组装分子前后其二级结构及组成比例发生不同程度的变化;同步荧光光谱和內源荧光光谱说明pH 2、6和8环境下获得的不同聚集态β-乳球蛋白油酸自组装分子的发色基团周围的三级结构有所变化,而pH 4环境下获得的自组装分子的发色基团周围的三级结构并未改变。; 夏天添姚文俊付珊琳钟俊桢刘伟刘成梅; 关键词：Β-乳球蛋白油酸构象

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国家自然科学基金(21366021)