您的位置: 专家智库 > >

俞汇颖

作品数:6 被引量:23H指数:3
供职机构:昆明理工大学生命科学与技术学院更多>>
发文基金:国家自然科学基金更多>>
相关领域:轻工技术与工程生物学更多>>

文献类型

  • 6篇中文期刊文章

领域

  • 5篇轻工技术与工...
  • 1篇生物学

主题

  • 4篇蛋清
  • 4篇鸡蛋清
  • 3篇离子交换层析
  • 3篇层析
  • 2篇蛋白
  • 2篇溶菌酶
  • 2篇卵白蛋白
  • 2篇卵转铁蛋白
  • 2篇白蛋白
  • 1篇盐析
  • 1篇盐析法
  • 1篇噬菌体
  • 1篇宿主菌
  • 1篇硫酸铵
  • 1篇菌体
  • 1篇白质
  • 1篇SEPARA...
  • 1篇OVALBU...
  • 1篇LYSOZY...
  • 1篇OVOTRA...

机构

  • 6篇昆明理工大学
  • 5篇丽水职业技术...

作者

  • 6篇魏云林
  • 6篇季秀玲
  • 6篇俞汇颖
  • 5篇傅冰
  • 1篇张琦

传媒

  • 1篇江苏农业科学
  • 1篇河南农业科学
  • 1篇生命的化学
  • 1篇广东农业科学
  • 1篇浙江农业学报
  • 1篇Agricu...

年份

  • 1篇2014
  • 5篇2013
6 条 记 录,以下是 1-6
排序方式:
鸡蛋清中溶菌酶的分离提取被引量:9
2013年
采用二次硫酸铵沉淀和离子交换层析透过法分离溶菌酶,并用聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)检测其纯度,研究鸡蛋清中溶菌酶的分离提取工艺。鸡蛋清原液用Tris-HCl缓冲液稀释5倍,4℃下静置6 h,经50%硫酸铵沉淀后收集上清,再经80%硫酸铵收集沉淀后溶于pH 9.0的Tris-HCl后经Q-Sepharose FF阴离子交换层析直接在透过液中一步就可分离得到SDS-PAGE电泳纯的溶菌酶,酶比活由144.13 U·mg-1提高到2 235 U·mg-1,酶活提高超过15倍,回收率为15.76%。通过硫酸铵两级沉淀后只需收集Q-Sepharose FF阴离子交换层析的透过液即可分离得到溶菌酶,同时还可一次性制备其他中性和酸性蛋白,简化了工艺,降低了生产成本。
傅冰季秀玲俞汇颖魏云林
关键词:鸡蛋清溶菌酶离子交换层析
噬菌体与宿主菌间的角逐被引量:1
2013年
噬菌体和它们的宿主菌组成了地球上数目最庞大的微生物种群,噬菌体靠寄生宿主菌来扩增繁衍。但在漫长的进化中,噬菌体与宿主菌间不单是捕食关系,它们间还形成了复杂的相互对抗机制,其中抵抗防御机制的抗防御机制也会促使抗-抗防御机制的产生。从生态学角度来看,噬菌体和宿主菌间的共进化保持着动态平衡。本文综述近年来这一领域的研究,为更清楚地了解噬菌体与宿主菌间的关系和应用提供了参考。
俞汇颖张琦魏云林季秀玲
关键词:噬菌体宿主菌
盐析法快速分离鸡蛋清卵白蛋白被引量:8
2013年
鸡蛋清原液用pH值9.0的Tris-HCl缓冲液稀释5倍,4℃下静置至少6 h,采用30%~80%不同饱和度的硫酸铵分离卵白蛋白,采用Bradford法测定盐析后蛋白含量,SDS-PAGE检测其纯度,结果表明,60%饱和度的硫酸铵分离鸡蛋清卵白蛋白效果较好。
傅冰季秀玲俞汇颖魏云林
关键词:盐析法鸡蛋清卵白蛋白硫酸铵
鸡蛋清中3种蛋白质的连续化提取工艺初步研究被引量:2
2013年
研究鸡蛋清中溶菌酶、卵转铁蛋白和卵白蛋白的分离提取工艺。采用硫酸铵沉淀和离子交换层析分离3种蛋白质,并用聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)检测其纯度。结果显示,层析纯化后SDS-PAGE检测其纯度达到电泳纯,溶菌酶的比活由144.13 U/mg提高到2 235 U/mg,纯化倍数达15倍,回收率为15.76%;卵转铁蛋白抑菌率为48.84%。该方法分离溶菌酶、卵转铁蛋白和卵白蛋白的工艺路线简单、快捷、成本低,适用于工业生产。
傅冰俞汇颖魏云林季秀玲郑维桃
关键词:鸡蛋清溶菌酶卵白蛋白卵转铁蛋白离子交换层析
鸡蛋清中卵转铁蛋白的分离提取研究被引量:5
2014年
为了研究鸡蛋清中卵转铁蛋白的分离提取工艺,采用硫酸铵沉淀和离子交换层析分离卵转铁蛋白,用聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS—PAGE)检测其纯度。鸡蛋清原液用Tris—HCl缓冲液稀释5倍,4℃下静置6h以上,采用50%~80%硫酸铵分级沉淀和Q—Sepharose FF离子交换层析分离卵转铁蛋白。结果显示,分离提取的卵转铁蛋白纯度达到96%,回收率为88.63%,且其具有生物活性,对大肠杆菌的抑菌率为48.84%。表明采用硫酸铵分级沉淀和Q—SepharoseFF离子交换层析法分离鸡蛋清中卵转铁蛋白可行。
傅冰季秀玲俞汇颖魏云林郑维桃
关键词:鸡蛋清卵转铁蛋白离子交换层析
Preliminary Study on the Separation of Lysozyme,Ovotransferrin and Ovalbumin from Egg White
2013年
[Objective] A study on separation process of lysozyme, ovotransferrin and ovalbumin from egg white. [Method] The proteins were separated by ammonium sul-fates and ion-exchange chromatography. Purity of the proteins was assayed by sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE). [Result] The results showed that the proteins were electrophoresis-pure. The specific activity of lysozyme was increased from 144.13 to 2 235 U/mg, and purification factor was 15-fold. Lysozyme recovery rate was estimated to be 15.76%. Bacteriostasis rate of ovotransferrin was 48.84%. [Conclusion] The procedure for separating lysozyme, ovotransferrin and ovalbumin from egg white was simple, fast, low-cost and suitable for industrilization.
傅冰俞汇颖魏云林季秀玲郑维桃
关键词:OVALBUMINOVOTRANSFERRINSEPARATION
共1页<1>
聚类工具0