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李延平
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1
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供职机构:
南开大学药学院天津市分子药物研究重点实验室
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发文基金:
中央高校基本科研业务费专项资金
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相关领域:
生物学
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合作作者
冯涛
南开大学药学院天津市分子药物研...
李建华
南开大学药学院天津市分子药物研...
田高飞
南开大学药学院天津市分子药物研...
李国超
南开大学药学院天津市分子药物研...
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南开大学学报...
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2012
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OGA糖苷酶酶活中心的鉴定
2012年
N-乙酰葡萄糖胺(O-linkedN-acetylglucosamine,O-GlcNAc)修饰是一种重要的蛋白翻译后修饰,参与生物体中的多种细胞活动.O-GlcNAcase(OGA)是生物体内唯一水解蛋白O-GlcNAc修饰的糖苷酶,但该酶的糖苷酶活性中心一直存在争论.实验利用PCR的方法,获得3种不同缺失的人源OGA片段(OGA1:aa1~916;OGA2:aa1~677;OGA3:aa1~350),并将3种片段构建到质粒pET28a中;重组质粒转化大肠杆菌BL21后,进行诱导表达、纯化;以4-甲基伞形酮2-乙酰氨基-2-脱氧葡萄糖为底物测定不同OGA片段的糖苷酶酶学特征常数.结果发现OGA3仍保持糖苷酶的活性,因此OGA的糖苷酶活性中心位于N端1-350aa.
李国超
徐䶮
田高飞
李建华
李延平
冯涛
李静
关键词:
O-GLCNACASE
缺失突变
酶学特性
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