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徐西兵

作品数:3 被引量:3H指数:1
供职机构:河南科技大学医学院更多>>
发文基金:国家高技术研究发展计划国家自然科学基金更多>>
相关领域:生物学更多>>

文献类型

  • 3篇中文期刊文章

领域

  • 3篇生物学

主题

  • 3篇拟南芥
  • 2篇连接酶
  • 2篇免疫
  • 2篇免疫共沉淀
  • 2篇功能分析
  • 2篇杆菌
  • 2篇大肠杆菌
  • 2篇DNAJ
  • 1篇热激
  • 1篇热激蛋白
  • 1篇热胁迫
  • 1篇胁迫
  • 1篇锌指
  • 1篇耐受
  • 1篇泛素
  • 1篇泛素连接酶
  • 1篇E3泛素连接...
  • 1篇E3连接酶
  • 1篇DNAK

机构

  • 3篇四川大学
  • 1篇河南科技大学

作者

  • 3篇杨毅
  • 3篇徐西兵
  • 2篇陈鹏
  • 2篇梁可
  • 1篇李旭锋

传媒

  • 3篇四川大学学报...

年份

  • 1篇2017
  • 1篇2016
  • 1篇2015
3 条 记 录,以下是 1-3
排序方式:
拟南芥E3连接酶AT2G02960在大肠杆菌中的功能分析被引量:1
2016年
本研究以一个含有C4HC3锌指的RING结构域蛋白基因AT2G02960(简称ATPRF1)为研究对象,Western Blot检测ATPRF1能够大幅度提高σ^(32)表达水平并稳定σ^(32),提高大肠杆菌的热耐受性,细菌双杂交及免疫共沉淀实验表明ATPRF1与σ^(32)及DnaK存在相互作用,促进DnaK表达,体外泛素实验验证ATPRF1将σ^(32)泛素化,相互作用位点为RING-finger结构域.证明ATPRF1参与DnaK/J/E分子伴侣体系,提升大肠杆菌的热耐受性并能将σ^(32)多泛素化.
胡屹玲徐西兵梁可陈鹏李旭锋杨毅
关键词:DNAK免疫共沉淀
拟南芥BAH1与大肠杆菌热胁迫耐受的关系分析
2017年
拟南芥BAH1含有保守的C3H4型RING结构域,与DnaJ锌指结构类似.利用原核表达纯化的BAH1进行体外泛素化实验证明了BAH1具有E3连接酶活性.然后通过表型回复实验发现BAH1融合J-domain结构域后(JdBAH1)和DnaJ一样能明显弥补danJ突变株MF634的热敏表型,在43℃存活;而转入突变锌指结构的JdBAH1C231S,C234S,C276S,C279S(JdBAH1△Zn1/2)菌株在43℃高温条件下不能存活,说明BAH1在大肠杆菌内具有类似DnaJ锌指结构的功能.因此,BAH1在E.coli中的功能有可能与DnaJ相似,通过锌指结构参与了DnaK/DnaJ伴侣系统发挥功能.
梁可徐西兵牛毓龙杨毅
关键词:锌指DNAJE3泛素连接酶
拟南芥Hsp40蛋白AtDjA5在大肠杆菌中的功能分析被引量:2
2015年
通过分析大肠杆菌dnaJ缺失菌株在43℃下的生长表型,发现AtDjA5及其J-Domain能够功能性地替换DnaJ及其J-Domain.免疫共沉淀实验结果表明AtDjA5与DnaK存在相互作用.由Western blot检测推测AtDjA5能够稳定大肠杆菌热激转录因子σ32并下调热激蛋白DnaK表达量.这些发现说明AtDjA5在大肠杆菌中具有与DnaJ相似的功能.
陈鹏徐西兵胡屹玲杨毅
关键词:热激蛋白DNAJ免疫共沉淀
共1页<1>
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