刘君玲
- 作品数：3 被引量：1H指数：1
- 供职机构：河南师范大学化学化工学院精细化学品绿色制造河南省协同创新中心更多>>
- 发文基金：国家自然科学基金更多>>
- 相关领域：理学一般工业技术自动化与计算机技术更多>>
- 表面活性剂与球蛋白酶的相互作用——热力学及光谱研究
- 表面活性剂与酶的相互作用,依赖于表面活性剂和酶蛋白的结构,具有使酶变性、失活、活性保护及超活性等功能。酶蛋白的构象主要依赖于蛋白质中丰富的氢键和疏水作用,任何构象的改变都将影响蛋白质的活性。表面活性剂的双亲结构与蛋白质之...
- 王玉洁刘君玲李艳娜王九霞白光月
- 关键词：表面活性剂
- 文献传递
- 表面活性剂与球蛋白酶的相互作用--热力学及光谱研究
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- 王玉洁刘君玲李艳娜王九霞白光月
- 关键词：表面活性剂
- 阳离子双子表面活性剂诱导的α-CT超活性和构象变化（英文）被引量：1
- 2017年
- 报道了α-糜蛋白酶(α-CT)催化活性及其与阳离子双子表面活性剂(N,N′-双(十二烷基二甲基)-1,2-二溴化癸二铵,简写为12-10-12)相互作用热力学的关系。酶活性通过紫外-可见吸收光谱法测量底物醋酸2-萘酯(2-NA)分解速率进行评估。在较短的培育时间内,12-10-12能够激活α-CT,得到催化2-NA分解的超活性,同时也加速了酶变性的动力学过程。在低于α-CT/12-10-12体系的临界聚集浓度(cac12-10-12,CT)时,显示一个钟形的大的超活性区。酶活性随时间变化的结果表明,由12-10-12激活的α-CT有高的酶活性和低的变性稳定性。进而采用等温滴定量热(ITC)、稳态荧光光谱和差示扫描量热(DSC)技术研究了12-10-12诱导α-CT超活性的机理。结果表明酶的超活性来源于正电荷的12-10-12与α-CT相互作用对α-CT内部结构的扰动,使得酶的构象变得比处于弱相互作用平衡的天然酶的构象更加松弛,这有利于2-NA水解酸性产物释放的动力学,而同时也导致了α-CT结构的不稳定性。
- 白光月刘君玲王九霞王玉洁李艳娜赵扬姚美焕
- 关键词：Α-糜蛋白酶稳态荧光差示扫描量热
