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郭朝霞

作品数:6 被引量:2H指数:1
供职机构:南开大学生命科学学院更多>>
发文基金:国家科技重大专项天津市自然科学基金国家教育部博士点基金更多>>
相关领域:生物学农业科学更多>>

文献类型

  • 2篇期刊文章
  • 2篇会议论文
  • 2篇专利

领域

  • 3篇生物学
  • 2篇农业科学

主题

  • 3篇叶片
  • 3篇叶片衰老
  • 3篇基因
  • 2篇植物
  • 2篇植物衰老
  • 2篇融合基因
  • 2篇受体蛋白激酶
  • 2篇双元表达载体
  • 2篇拟南芥
  • 2篇泡法
  • 2篇自磷酸化
  • 2篇位点
  • 2篇磷酸化
  • 2篇浸泡
  • 2篇浸泡法
  • 2篇类受体蛋白激...
  • 2篇大豆
  • 1篇蛋白
  • 1篇蛋白磷酸酶
  • 1篇点突变

机构

  • 6篇南开大学

作者

  • 6篇王宁宁
  • 6篇郭朝霞
  • 5篇王丹
  • 3篇梅圆圆
  • 2篇肖冬
  • 2篇熊莉
  • 1篇龚清秋
  • 1篇夏铜梅
  • 1篇徐欣欣
  • 1篇刘生

传媒

  • 1篇南开大学学报...
  • 1篇植物生理学报
  • 1篇2016年全...

年份

  • 1篇2020
  • 2篇2017
  • 1篇2016
  • 1篇2015
  • 1篇2012
6 条 记 录,以下是 1-6
排序方式:
一种适度延缓植物衰老和提高逆境抗性的融合基因及其应用
一种适度延缓植物衰老和提高逆境抗性的融合基因及其应用。本发明利用分子生物学技术人工拼接了一个融合基因,命名为WX02,其核酸序列如SEQ ID No.1所示。同时构建由CaMV 35S启动子驱动WX02融合基因表达的双元...
王宁宁熊莉郭朝霞纳苏拉王丹
一种适度延缓植物衰老和提高逆境抗性的融合基因及其应用
一种适度延缓植物衰老和提高逆境抗性的融合基因及其应用。本发明利用分子生物学技术人工拼接了一个融合基因,命名为<I>WX02</I>,其核酸序列如SEQ ID No.1所示。同时构建由<I>CaMV 35S</I>启动子驱...
王宁宁熊莉郭朝霞纳苏拉王丹
文献传递
大豆滞绿突变体的T-DNA插入位点分析被引量:2
2020年
通过农杆菌介导的子叶节转化法获得的大豆T-DNA插入突变体ls-1是一个滞绿突变体,该突变体同时表现出花器官异常和种子败育的表型.通过染色体步移的方法分析发现T-DNA插到大豆基因组的7号染色体上,对测序获得的插入位点序列进行了PCR验证.进一步通过半定量RT-PCR和生物信息学分析,推测突变体表型的产生可能由于T-DNA插入编码S1型核酸内切酶的基因Glyma.07G191100和编码线粒体中交替型NAD(P)H脱氢酶的基因Glyma.07G191200之间,使二者表达受到影响造成的.该研究为后续的基因功能研究奠定了基础.
毕娟娟王丹刘生郭朝霞梅圆圆王宁宁
关键词:分子鉴定插入位点
GmATG8c基因在大豆高产高效育种中的潜力分析
大豆是一种需氮较多的农作物,大豆对氮素的利用效率(NUE)在很大程度上影响着产量形成。因此,寻找大豆NUE相关基因并培育高产高效的转基因作物新品种具有重要意义。在植物产量形成阶段的一种有效的营养再动员途径为细胞自噬(au...
夏铜梅肖冬郭朝霞龚清秋王宁宁
文献传递
AtSARK关键自磷酸化位点的鉴定与功能研究
蛋白激酶和蛋白磷酸酶所催化的蛋白质可逆磷酸化反应常常作为调控植物特定发育信号通路的'开关',也是调控叶片衰老的重要因素。我们实验室在前期研究中分离鉴定了一个通过生长素和乙烯的协同作用正向调控拟南芥叶片衰老的LRR型双底物...
郭朝霞龚雅茹肖冬徐欣欣梅圆圆王丹王宁宁
关键词:拟南芥自磷酸化类受体蛋白激酶蛋白磷酸酶叶片衰老
文献传递
AtSARK关键自磷酸化位点Tyr-350的点突变及其功能分析
2017年
本实验室前期在拟南芥中发现了一个可以正向调控叶片衰老的LRR型丝/苏氨酸和酪氨酸双底物特异性类受体蛋白激酶At SARK(Arabidopsis thaliana senescence-associated receptor-like kinase),并且经软件预测和质谱分析发现其有多个自磷酸化位点。本文把其中位于C末端的一个自磷酸化位点Tyr-350分别突变为谷氨酸(E)以模拟磷酸化状态或突变为苯丙氨酸(F)以模拟非磷酸化状态,用诱导型启动子GVG系统来控制点突变的At SARKm的表达,然后以表达水平与正对照GVG:At SARKwt相近的转基因株系为实验对象,分别观察不同点突变对转基因拟南芥成苗和幼苗表型的影响,同时检测一些衰老相关标识基因的表达,从而研究Tyr-350自磷酸化状态变化对At SARK功能的影响。实验结果显示,对Tyr-350位点进行模拟磷酸化点突变会减弱过表达At SARK引起的早衰,而该位点模拟非磷酸化点突变则不会影响At SARK的功能。这些结果暗示着C末端磷酸化可能对At SARK的功能起抑制作用,而Tyr-350是其中一个重要调节位点。
龚雅茹郭朝霞王丹梅圆圆王宁宁
关键词:点突变磷酸化类受体蛋白激酶衰老
共1页<1>
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