都文婕
- 作品数：4 被引量：10H指数：1
- 供职机构：天津大学更多>>
- 发文基金：天津市自然科学基金国家自然科学基金国家重点基础研究发展计划更多>>
- 相关领域：医药卫生生物学更多>>
- 多肽抑制剂抑制淀粉质多肽42构象转换的分子动力学模拟和结合自由能计算被引量：10
- 2012年
- 应用分子动力学模拟和结合自由能计算方法研究了多肽抑制剂KLVFF、VVIA和LPFFD抑制淀粉质多肽42(Aβ42)构象转换的分子机理.结果表明,三种多肽抑制剂均能够有效抑制Aβ42的二级结构由α-螺旋向β-折叠的构象转换.另外,多肽抑制剂降低了Aβ42分子内的疏水相互作用,减少了多肽分子内远距离的接触,有效抑制了Aβ42的疏水塌缩,从而起到稳定其初始构象的作用.这些抑制剂与Aβ42之间的疏水和静电相互作用(包括氢键)均有利于它们抑制Aβ42的构象转换.此外,抑制剂中的带电氨基酸残基可以增强其和Aβ42之间的静电相互作用(包括氢键),并降低抑制剂之间的聚集,从而大大增强对Aβ42构象转换的抑制能力.但脯氨酸的引入会破坏多肽的线性结构,从而大大降低其与Aβ42之间的作用力.上述分子模拟的结果揭示了多肽抑制剂KLVFF、VVIA和LPFFD抑制Aβ42构象转换的分子机理,对于进一步合理设计Aβ的高效短肽抑制剂具有非常重要的理论指导意义.
- 董晓燕都文婕刘夫锋
- 关键词：分子动力学模拟阿尔茨海默病构象转换
- 巴西木素在制备抑制β-淀粉样蛋白聚集的药物或保健品的用途
- 本发明公开了巴西木素在制备抑制β-淀粉样蛋白聚集的药物或保健品的用途。多种实验手段证明，巴西木素能够有效抑制Aβ42的聚集；并能改变Aβ42聚集体的形貌，阻止并减缓其向纤维状形貌的转化；减慢Aβ42的二级结构向β-she...
- 董晓燕都文婕刘夫锋孙彦史清洪
- 文献传递
- Aβ16-22聚集及海藻糖抑制其聚集过程的毛细管电泳检测
- 2011年
- 淀粉质β(amyloidβ,Aβ)多肽是阿尔兹海默症(Alzheimer’s disease,AD)的致病蛋白,其疏水核心Aβ16-22具有重要的研究价值.以Aβ16-22为模型多肽,利用毛细管电泳检测方法,分析了Aβ16-22在水溶液和海藻糖溶液中的聚集过程.结果表明,毛细管电泳法不仅能够很好地分离Aβ16-22聚集过程中单体和部分聚体,实现对多肽聚集过程的快速鉴定和分析,同时也可检测海藻糖对Aβ16-22聚集的抑制作用.研究结果可为Aβ聚集抑制剂的高通量筛选和AD治疗中的快速诊断提供实验基础.
- 徐亮孙彬都文婕董晓燕
- 关键词：毛细管电泳海藻糖抑制剂
- 肽抑制剂稳定淀粉样蛋白构象的分子机理研究
- 随着全球人口老龄化进程的加快，阿尔兹海默症(Alzheimer's disease，AD)备受关注。研究表明，引起AD的主要因为是淀粉样-β蛋白(Aβ42和Aβ40)的聚集，但目前对其聚集及抑制聚集的机理并不十分明确，这...
- 都文婕
- 关键词：分子动力学模拟分子机理
