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地衣芽孢杆菌高温α-淀粉酶的组成及光谱学性质被引量：5: 1998年; a-Ⅲ是地衣芽孢杆菌变异株A．4041高温a-淀粉酶中的主要组分，每分子含10个钙原子，氨基酸分析表明：a-Ⅲ富含丝氨酸（17．9％），天门冬氨酸和谷氨酸（包括酰胺）占20．7％，碱性氨基酸占7．7％。紫外光谱的最大和最小吸收分别在278nm和249nm，荧光光谱的最大激发波长和发射波长分别为282nm和340nm。远紫外CD谱显示222nm和219nm的双负峰及208nm和216nm处鼓起的两个负肩，溶液中a-螺旋构象占388％。; 赵荧刘宝琦王国彦董庆初马鹤文闫宝山; 关键词：地衣芽孢杆菌高温Α-淀粉酶光谱

牛磺酸对酪氨酸酶的抑制作用被引量：11: 1999年; 酪氨酸酶的活性与黑色素的形成有关。用Ｌ－酪氨酸作底物，测定了牛磺酸对酪氨酸酶的非竞争性抑制。其抑制常数为５３．７Ｍｇ／Ｌ，牛磺酸浓度为３２μｇ／ｍｌ时，最大抑制率为３５．３％。牛磺酸有望成为治疗和预防黑色素疾病的药物。; 赵荧高波郑玉娟衣丹; 关键词：酪氨酸酶牛磺酸

胃液中超氧化物歧化酶与乳酸脱氢酶的相关性及其与膜系的关系被引量：2: 1992年; 本文报道了胃癌胃液与非胃癌胃液中乳酸脱氢酶同功酶与超氧化物歧化酶的活性及其相关性。通过两种酶活性的比较得知,乳酸脱氢酶与超氧化物歧化酶的活性呈负相关。讨论了酶活性与癌细胞膜系损伤的关系。; 王今堆赵荧苏昕李铁津刘志广郑扶民; 关键词：胃液 SOD LDH

地衣芽孢杆菌A.4041耐高温α-淀粉酶热稳定性及构象研究被引量：3: 1998年; 近年来,对耐热酶特别是耐高温淀粉酶的研究十分活跃[1~3],地衣芽孢杆菌A.4041是我国自行诱变的耐高温α-淀粉酶的生产菌株[4].为了探索耐热酶的热稳定机理和规律,本文采用荧光光谱和圆二色谱法对地衣芽孢杆菌A.4041耐高温α-淀粉酶α-Ⅲ纯酶组...; 赵荧董庆初马鹤文阎宝山费小芳王国彦; 关键词：地衣芽孢杆菌热稳定性淀粉酶

地衣芽孢杆菌A.4041耐高温α-淀粉酶色氨酸残基和巯基的化学修饰: 1997年; 用N-溴代琥珀酰亚胺（NBS）和N-乙基丁二酰亚胺（NEM）分别对A．4041α-淀粉酶的主要组分α－Ⅲ的色氨酸（TrP）残基和巯基进行修饰．结果表明，50％的Trp残基被NBS修饰，可使酶活力完全丧失；Ca2+和底物可减少修饰酶的失活；加Ca2+或底物后修饰酶的荧光强度较对照修饰酶有显著提高．表明Trp是催化必需基团，并与结合底物和Ca2+有关．用过量NEM修饰巯基，酶活力改变不大，表明巯基不是酶的催化必需基因，并对酶的热稳定性基本无影响．; 刘红岩杨世杰侯元赵荧冯启梁安杰; 关键词：残基巯基地衣芽孢杆菌

胶样菌CB39产海藻糖的研究被引量：11: 2000年; :从长白山天池水中筛选到一株低温条件下产糖的细菌。通过薄层层析、成脎反应、毛细管等速电泳以及红外光谱法确定该糖为海藻糖;经鉴定此菌株是胶样菌属中的一个新种(ColloidesSp.)定名为CB39;与已报道的产海藻糖菌株不同的是,菌株CB39能将产生的海藻糖分泌到细胞外,18℃时其培养液中海藻糖含量为2562mg/g干菌体;采用紫外诱变法筛选到一株在25℃条件下产海藻糖量为4167mg/g干菌体的高产突变株5,产糖量是同温度下野生菌的8倍。; 郑玉娟张红缨赵荧张今; 关键词：海藻糖紫外诱变菌株选育发酵

耐高温α-淀粉酶结合Ca^(2+)的研究被引量：6: 1998年; 测定了耐高温α－淀粉酶分子中含１０个Ｃａ２＋，脱钙酶逐量补钙后的活力及稳定性研究表明：酶分子中前８个Ｃａ２＋参与酶的催化作用，后２个Ｃａ２＋对酶结构起稳定作用．脱钙酶加钙后室温下的荧光光谱和ＣＤ谱表明：酶的构象虽有变化，但不显著，说明酶的构象对Ｃａ２＋的依赖性很小．脱钙酶结合不同数目的Ｃａ２＋，于９０℃加热１５ｍｉｎ后，测其荧光光谱，结果表明，结合１０个Ｃａ２＋时，酶保持最大的稳定构象；ＣＤ谱表明脱钙酶加热时仍具有一定的螺旋结构．这再次说明，酶的构象对Ｃａ２＋依赖性较低．; 赵荧费小芳郑玉娟董庆初王杰程刚; 关键词：淀粉酶构象钙离子耐高温

对羟基苯甲酸对酪氨酸酶的抑制作用被引量：10: 1998年; 报道对羟基苯甲酸对酪氨酸酶的竞争性抑制作用．以０．６０７ｍｍｏｌ／ＬＬ－酪氨酸为底物，酶浓度为０．６６ｍｇ／ｍＬ时，最大抑制率达４２．８６％，抑制常数为２．８３×１０－４ｍｏｌ／Ｌ。; 赵荧郑玉娟高波衣丹; 关键词：酪氨酸酶对羟基苯甲酸黑色素色斑

乳酸脱氢酶的稳定剂研究: 1990年; 研究了13种试剂(试剂组合)对乳酸脱氢酶冻干及存放稳定性的影响。发现稳定剂的结构规律是多羟基和多羧基化合物的合理组合。; 赵荧吴永革; 关键词：乳酸脱氢酶稳定剂稳定性

地衣芽孢杆菌A.4041耐高温α-淀粉酶的纯化及性质被引量：13: 1997年; 地衣芽孢杆菌A.4041（Bacillus，licheniformisA．4041）耐高温α-淀粉酶，经硫铁沉淀和垂直板制备凝胶电泳纯化，得到三种电泳均一的组分，α－Ⅰ，α－Ⅱ和α－Ⅲ．其相对质量分数分别为14.7％，32.2％和52.9％；等电点为5．2，5．4和5．5；相对分子质量为48000，55000和60000．酶作用于可溶性淀粉的米氏常数分别为4.5mg／mL，3．4mg／mL和2．6mg／mL．最适作用温度皆为90℃；最适pH为6.0～6.5；稳定pH范围皆为4～11．5在温度高于70℃，保温30min条件下，三组分的活力开始下降，但α－Ⅱ和α－Ⅲ在100℃，保温30min时仍分别保持15％和20％的残余活力，表明该酶的热稳定性良好．Ca2+，Mg2+，K+对酶明显激活；Cu2+，Fe3+，Zn2+，Al3+，EDTA、甲醛、戊二醛对酶强烈抑制．; 赵荧刘红岩宫正宇冯启阎宝山马鹤雯梁安杰; 关键词：地衣芽孢杆菌淀粉酶提纯耐高温性

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