柳旭
- 作品数：3 被引量：14H指数：1
- 供职机构：西南科技大学材料科学与工程学院化学系更多>>
- 发文基金：国家重点实验室开放基金国家自然科学基金更多>>
- 相关领域：理学生物学更多>>
- 水溶性ZnO量子点与牛血清白蛋白相互作用的光谱学研究
- 2010年
- 采用荧光光谱法、紫外可见吸收光谱法研究了牛血清白蛋白(BSA)与水溶性ZnO量子点(QDS)的相互作用。结果显示,BSA使QDS的荧光增强并发生红移(从353 nm移至359 nm),说明量子点与蛋白间发生了相互作用;另一方面,QDS使BSA的荧光猝灭且最大发射峰发生明显蓝移(从336 nm移至326 nm),进一步说明量子点与蛋白间发生了相互作用。QDS与BSA作用后发射光谱的变化可能是由于二者之间存在配位及静电相互作用。QDS与BSA的相互作用表明QDS可以用来标记BSA。初步探讨了QDS对BSA的荧光猝灭机理。
- 柳旭迟燕华吴杰董发勤
- 关键词：牛血清白蛋白荧光光谱相互作用
- 骨螺紫及其铜配合物与人血清白蛋白相互作用的光谱学研究被引量：14
- 2009年
- 采用荧光光谱法、紫外光谱法和傅里叶红外光谱法(FTIR)研究了模拟生理条件下人血清白蛋白(HSA)与骨螺紫(Mx)及其铜配合物(Mx-Cu2+)的相互作用.根据荧光猝灭数据,二元体系与三元体系中的作用机制均为静态猝灭,在Cu2+存在下,HSA与Mx之间的结合常数与结合位点数明显加大,结合两个体系的紫外吸收光谱可知,在三元体系中,Cu2+与Mx形成配合物后再与HSA发生作用;根据F rster能量转移理论,求得Mx及Mx-Cu2+与HSA上氨基酸残基间的距离分别为r=2.82 nm和r=2.53 nm,三元体系能量转移效率E′大于二元体系E,说明Cu2+在结合作用中可能起到了能量转移介质的作用;对Δλ=60 nm时的同步荧光光谱的分析表明,在Mx及Mx-Cu2+作用下,HSA色氨酸残基的微区构象发生了变化,色氨酸残基所处环境的极性增加;运用FTIR技术定量测定了HSA与Mx及Mx-Cu2+作用后二级结构的变化,发现2个体系中HSA二级结构变化情况基本一致,α-螺旋结构明显减少约8%,β-折叠也减少约1%,而β-转角和无规卷曲分别增加了约6%和4%.说明对HSA二级结构造成影响的主要因素是Mx,它与HSA的结合使蛋白质分子中的肽链部分展开,二级结构从α-螺旋和β-折叠向β-转角和无规卷曲结构转变,分子结构的松散程度增加.
- 马萍迟燕华庄稼王晗陈亮柳旭董发勤
- 关键词：人血清白蛋白荧光光谱傅里叶红外光谱
- 水溶性ZnO量子点与生物分子相互作用的研究
- 2010年
- 采用荧光光谱法和紫外可见吸收光谱法系统的研究了水溶性ZnO量子点(QDS)的光学性能及其与不同的生物大小分子的作用。研究发现,QDS除了具有普通量子点所具有的优点外,它还具有两个窄的荧光特征发射峰(分别在353和517nm),并与牛血清白蛋白(BSA)、L-苯丙氨酸(L-Phe)、DL-色氨酸(DL-Try)、L-组氨酸(L-His)等生物分子之间均能形成配合物。荧光光谱显示,L-His对QDS在517nm处的荧光有猝灭作用;而BSA则对QDS在353nm处的荧光具有显著的荧光增敏作用,并使QDS的发射峰发生红移(从353nm移至359nm)。QDS对L-Phe,DL-Try及BSA的荧光产生不同程度的猝灭作用,并且使DL-Try的荧光特征发射峰发生红移(从350nm移至359nm),而使BSA的荧光特征发射峰发生紫移(从336nm移至326nm)。其中,QDS对BSA分子的猝灭机制为静态猝灭。应用生物大小分子与QDS作用后的紫外可见吸收光谱,进一步证实了它们与量子点的结合。QDS与生物大小分子的作用表明,QDS可以对这几种生物分子进行跟踪标记,它通过和组成BSA的L-Phe,DL-Try,L-His等氨基酸小分子作用而与BSA作用的。
- 柳旭迟燕华庄稼吴杰
- 关键词：牛血清白蛋白氨基酸荧光光谱
