刘文
- 作品数：14 被引量：32H指数：4
- 供职机构：山西大学更多>>
- 发文基金：国家自然科学基金山西省自然科学基金更多>>
- 相关领域：理学生物学电子电信更多>>
- 八肋游仆虫中心蛋白EF-loops区首个Asp作用的研究
- 中心蛋白的分子量大约为20 kDa,属于EF-手超家族的一种酸性钙结合蛋白。中心蛋白第一次被识别是作为一种在有鞭毛的单细胞中纤毛的主要成分,后来它被发现普遍存在于中心体、中心粒、有丝分裂的纺锤体等。研究表明中心蛋白在微管...
- 刘文
- 关键词：中心蛋白天冬氨酸自聚集
- 文献传递
- 基于石墨烯的宽带可调谐THz超材料吸收器的设计与研究
- 近年来，随着集成光学和微纳米加工技术的不断进步，各种光学器件逐步趋向小型化、集成化。由于超材料通常是指一种完全由人工合成的新材料，因此它拥有天然材料所不具备的特性。超材料的提出加快了相关器件的发展进程，更多的功能器件如吸...
- 刘文
- 关键词：石墨烯可调谐折射率传感
- La(Ⅲ)、Eu(Ⅲ)与HBED配合的紫外差光谱研究被引量：7
- 2001年
- 在０．０１ｍｏｌ· Ｌ－１Ｎ－２－羟乙基哌嗪－Ｎ’－２－乙磺酸（Ｈｅｐｅｓ）， ｐＨ ７．４，室温条件下，用紫外差光谱滴定观察了Ｌａ（Ⅲ），Ｅｕ（Ⅲ）与Ｎ，Ｎ’－二（２－羟苄基）乙二胺－Ｎ，Ｎ’－二乙酸（ＨＢＥＤ）的结合。Ｌａ（Ⅲ），Ｅｕ（Ⅲ）与ＨＢＥＤ的结合均形成 １： ｌ的配合物，其紫外差光谱均于２３８和２９２ｎｍ处出现吸收峰，在２３８ｎｍ处配合物Ｌａ－ＨＢＥＤ与Ｅｕ－ＨＢＥＤ的摩尔吸光系数分别为：εＬａ＝（９．８２±０．２４）× １０３ｃｍ－１·ｍｏｌ－１，Ｌ，εＥｕ＝（ｌ６．２１ ±０．１２）× １０３ｃｍ－１·ｍｏｌ－１·Ｌ；配合物Ｌａ－ＨＢＥＤ与Ｅｕ－ＨＢＥＤ的条件稳定常数分别为：ｌｇＫＬａ－ＨＢＥＤ＝１１．５２±０．２２，ｌｇＫＥｕ－ＨＢＥＤ＝１４．１６±０．３８，符合线性自由能关系。人血清脱铁转铁蛋白和Ｅｕ （Ⅲ）结合的紫外差光谱与ＨＢＥＤ和ＥＵ （Ⅲ）结合的紫外差光谱相似，只是最大吸收峰红移至 ３４５和 ２９６ｎｍ，脱铁转铁蛋白不能与 Ｌａ（Ⅲ）结合。
- 白海静刘文杨斌盛
- 关键词：转铁蛋白
- 酒石酸脱除单铽转铁蛋白中铽(Ⅲ)的荧光动力学研究被引量：10
- 2002年
- 0 .0 1mol/LHepes,pH 7.4,室温条件下 ,以酒石酸为脱除剂 ,监测铽 (Ⅲ )与脱铁转铁蛋白结合的两种配合物C端单铽转铁蛋白和N端单铽转铁蛋白随酒石酸浓度变化的脱除动力学 ,根据其动力学行为 ,我们推测存在两种平行的脱除途径 :一次途径和饱和途径 ,其中C端单铽转铁蛋白的铽 (Ⅲ )脱除呈现饱和与一次相结合途径 ,N端单铽转铁蛋白为简单的一次途径 .NaCl的加入可促进两种单铽转铁蛋白铽 (Ⅲ )的脱除 。
- 白海静刘文杨斌盛
- 关键词：酒石酸荧光动力学荧光光谱生理功能
- 温度对铽(Ⅲ)-转铁蛋白溶液构象的影响被引量：6
- 2002年
- 在pH 7.4,0 .0 1mol/LN 2 羟乙基哌嗪 N′ 2 乙磺酸 (Hepes)条件下 ,铽 (Ⅲ )与N ,N′ 二 (2 羟苄基 )乙二胺 N ,N′ 二乙酸 (HBED)结合并发生交换相互作用使铽 (Ⅲ )荧光增强 10 4 倍 ,通过监测铽 (Ⅲ ) 5 45nm荧光强度的变化测定了Tb HBED配合物的条件稳定常数是lgK =14.30± 0 .49;Tb HBED配合物中配体、铽 (Ⅲ )荧光强度均随着温度的升高而降低 .在pH 7.4,0 .0 1mol/LHepes条件下 ,TbN apoTf TbC 配合物中蛋白质的荧光强度随着温度的升高而降低 ,而能量受体铽 (Ⅲ )的荧光强度随着温度的升高而增强 ,主要源于铽 (Ⅲ )与螺旋 5色氨酸残基间的无辐射能量转移 ;当温度由 0℃上升到 5 5℃时 ,平均能量转移效率AE值增加了 2 9%,给体、受体间距离R有约 4.2 %的减小 ,温度变化引起TbN apoTf TbC 配合物大的构象变化 ;铽 (Ⅲ )与人血清脱铁转铁蛋白的结合使蛋白质的变性温度降低 .同样条件下 ,TbN apoOTf TbC 配合物与TbN apoTf TbC 配合物有所不同 ,虽然能量给体的荧光强度随着温度的增加而减小 ,但铽 (Ⅲ )荧光强度没有明显的增强 ;铽 (Ⅲ )对蛋白质的变性温度几乎没有影响 .
- 杨斌盛白海静刘文丰九英
- 关键词：温度转铁蛋白溶液构象荧光光谱荧光强度
- K562细胞对稀土转铁蛋白的结合及内吞作用被引量：2
- 2002年
- 通过125I对人血清脱铁转铁蛋白（apoTf）的标记,用放射性示踪法测定了K562细胞与单铽（Ⅲ）转铁蛋白（Tbc-apoTf, Tbc-apoTf-FeN）的结合及对 Tbc-apoTf,Tbc-apoTf-FeN的内吞作用.结果表明 0℃时TbC-apoTf, TbC-apoTf-FeN与 K562细胞结合的稳定常数分别为 4.1×107和 2.7×107mol-1·L;37℃时K562细胞对TbC-apoTf, TbC-apoTf-FeN内吞的速率常数分别为 0.97和 0.31 min-1,最大内吞率分别为56％和 80％.
- 赵春贵杨斌盛白海静刘文张伟
- 关键词：铽碘125标记K562细胞速率常数内吞作用
- 八肋游仆虫中心蛋白N端半分子Loop区首个氨基酸的作用被引量：4
- 2011年
- 本文通过分子生物学方法将八肋游仆虫中心蛋白N端半分子loop区的首个氨基酸,天冬氨酸Asp37和Asp73,分别突变为带相反电荷的赖氨酸。使用铽敏化荧光、TNS疏水探针研究了八肋游仆虫中心蛋白N端半分子loop区的首个氨基酸的作用。结果表明:当中心蛋白loopⅠ区37位的天冬氨酸突变为赖氨酸后,loopⅠ丧失了金属离子结合能力,进而影响了中心蛋白依赖于金属离子的构象变化;而loopⅡ区73位的天冬氨酸突变为赖氨酸后仍保持金属离子结合能力,依赖于金属离子的构象变化减小。中心蛋白发挥大部分生物功能都依赖于金属离子,这就表明loopⅠ区37位的天冬氨酸在中心蛋白发挥生物功能时起着重要作用,是不可缺少的。在10 mmol·L-1 Hepes、pH 7.4、20 mmol·L-1 KCl条件下,八肋游仆虫中心蛋白N端半分子loopⅡ与金属离子Tb3+和Ca2+的结合常数分别为:KⅡ(Tb3+)=(8.31±0.18)×104 L·mol-1和KⅡ(Ca2+)=(0.94±0.12)×102 L·mol-1,中心蛋白N端半分子的两个金属结合部位结合能力顺序为:Ⅰ>Ⅱ。
- 赵冰段炼刘文赵亚琴杨斌盛
- 关键词：中心蛋白TB3+CA2+
- 酒石酸脱除单铽转铁蛋白的荧光动力学研究
- 本文选择酒石酸为脱除剂,监测铽(Ⅲ)由人血清转铁蛋白两个结合部位脱除的荧光动力学.
- 白海静刘文杨斌盛
- 关键词：酒石酸脱除剂铽荧光动力学
- 文献传递
- Na_2Cu_5Shi_4·4H_2O配合物的合成、结构及性质研究
- 2002年
- 合成了Na2 Cu5Shi4 ·4H2 O配合物 ,经元素分析 ,IR ,UV ,NMR ,荧光及分子力学计算等表征了配合物的结构。 2D1 HNMR谱及磁矩等测定表明 ,配合物中水杨酰肟酸π电子分布有大的改变 ,最大吸收峰红移 2 5nm ,芳环d质子表现出烷烃质子性质 ;铜离子之间有强的磁相互作用 ,基态S为 1/2。
- 杨斌盛胡永钢陈兆斌刘文
- 关键词：铜配合物金属冠醚
- HPO42-脱除Tb3+-OTf中Tb3+的荧光光谱研究
- 本文采用荧光光谱在室温条件下观察了HPO<,4><'2->对脱铁伴清蛋白结合铽的脱除过程.
- 刘文白海静杨斌盛
- 关键词：转铁蛋白配位化学荧光光谱
- 文献传递
