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杨虹伟

作品数:4 被引量:10H指数:3
供职机构:四川大学生命科学学院生物资源与生态环境教育部重点实验室更多>>
发文基金:国家自然科学基金中央高校基本科研业务费专项资金国家科技重大专项更多>>
相关领域:生物学更多>>

文献类型

  • 4篇中文期刊文章

领域

  • 4篇生物学

主题

  • 4篇连接酶
  • 4篇E3连接酶
  • 2篇蛋白
  • 2篇亚细胞
  • 2篇亚细胞定位
  • 2篇特异
  • 2篇特异性
  • 2篇组织特异性
  • 2篇细胞定位
  • 2篇胁迫
  • 2篇表达谱
  • 2篇表达谱分析
  • 1篇蛋白功能
  • 1篇盐胁迫
  • 1篇盐胁迫应答
  • 1篇油菜
  • 1篇原核表达
  • 1篇同源
  • 1篇拟南芥
  • 1篇热胁迫

机构

  • 4篇四川大学

作者

  • 4篇杨毅
  • 4篇杨虹伟
  • 3篇刘志斌
  • 3篇王健美
  • 3篇李旭锋
  • 1篇陈存
  • 1篇蔡黎
  • 1篇唐天元
  • 1篇蔡潇潇
  • 1篇杨皓

传媒

  • 3篇四川大学学报...
  • 1篇中国农业科技...

年份

  • 1篇2016
  • 1篇2015
  • 1篇2013
  • 1篇2012
4 条 记 录,以下是 1-4
排序方式:
拟南芥AtRAC在盐胁迫应答中的功能研究被引量:3
2015年
本实验所研究的拟南芥AtRAC含有两个RING结构域和三个蛋白激酶C保守区域1结构域即C1结构域.通过体外泛素化证明了AtRAC具有E3连接酶活性,亚细胞定位实验结果表明AtRAC定位在细胞核中.组织特异性分析表明AtRAC在根中的表达量很高,但是在茎、叶和花中的表达量较低,而且AtRAC的表达受到NaCl胁迫的诱导.进一步对atrac突变体的分析表明,在NaCl处理下,突变体atrac的萌发率降低,侧根数目也降低.初步研究表明拟南芥AtRAC可能是一个与盐胁迫应答相关的基因.
翟先芝杨虹伟杨皓刘志斌王健美杨毅李旭锋
关键词:E3连接酶亚细胞定位表达谱分析组织特异性盐胁迫
油菜中—未知BnRCH蛋白的E3连接酶活性分析被引量:4
2012年
利用本实验室前期以ATP6为诱饵蛋白,通过酵母双杂交系统筛选到的一个N端含有RINGv结构(RING-variant)的蛋白,暂命名为BnRCH,构建GTK-BnRCH表达载体在原核细胞E.coli BL21(DE3)中高效表达GST-BnRCH融合蛋白,并将纯化的融合蛋白加入体外泛素反应体系,发现BnRCH在ATP、泛素、E1、E2存在的条件下,能催化多聚泛素化形成,具有E3连接酶活性.
陈存唐天元杨虹伟蔡黎杨毅李旭锋
关键词:原核表达E3连接酶
拟南芥AtHHR3响应热胁迫应答的初步分析被引量:1
2016年
拟南芥基因AtHHR3编码一个RING结构域的E3连接酶,通过生物信息学分析发现其可能参与植物热胁迫相关的应答.为了探索其具体的功能,构建了AtHHR3互补株系,并在DNA水平和转录水平分别鉴定了AtHHR3互补株系,用RT-PCR技术分析了AtHHR3在热处理条件下基因表达的变化情况.在热胁迫下分析了野生型、突变体athhr3、回复株系幼苗存活以及种子萌发的表型变化情况,发现突变体athhr3表现出对热胁迫的耐受性,并检测了热胁迫下不同株系的HSF、HSP等热相关基因的转录水平的变化,初步的研究表明拟南芥基因AtHHR3负调控植物对热胁迫的耐受性.
齐辉辉蔡潇潇杨虹伟王健美刘志斌杨毅
关键词:E3连接酶热胁迫拟南芥耐热性
两个高度同源的RING结构域蛋白功能初步研究被引量:4
2013年
泛素化途径在植物应答生物和非生物胁迫中起着重要作用,其中E3连接酶在泛素化途径中起着决定性作用。室通过在线基因芯片预测发现2个与非生物胁迫相关的拟南芥RING结构域蛋白基因At2g24480(HHR1)、At5g43200(HHR2)通过体外泛素化实验证明了二者具有E3连接酶活性。对这两个E3连接酶进行了亚细胞定位,表达谱和组织特异性分析,发现二者受诱导后的表达情况、组织特异性、亚细胞定位均不同。HHR1定位于细胞膜上,HHR2定位于细胞核;表达谱分析表明HHR1响应热和H2O2胁迫,而HHR2响应盐和H2O2胁迫;HHR1在根和花中的表达量较高,在茎和叶中的表达量较低,而HHR2在根、茎、叶中的表达量都较高,在花中表达量较低。该研究结果证实了HHR1和HHR2的一些性质和亚细胞定位,为深入研究其功能奠定了基础。
杨虹伟翟先芝刘志斌王健美李旭锋杨毅
关键词:E3连接酶亚细胞定位表达谱分析组织特异性
共1页<1>
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