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金成学

作品数：1 被引量：1H指数：1
供职机构：医学部更多>>
发文基金：国家自然科学基金更多>>
相关领域：生物学更多>>

合作作者

文献类型

  • 1篇中文期刊文章

领域

  • 1篇生物学

主题

  • 1篇蛋白
  • 1篇结构域
  • 1篇活性
  • 1篇活性分析
  • 1篇共价
  • 1篇泛素
  • 1篇泛素蛋白
  • 1篇FAT10

机构

  • 1篇复旦大学
  • 1篇医学部

作者

  • 1篇于欣
  • 1篇金成学
  • 1篇穆颖
  • 1篇乔守怡
  • 1篇王英明
  • 1篇吴燕华

传媒

  • 1篇复旦学报（医...

年份

  • 1篇2012
共 1 条 记 录，以下是 1-1
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排序方式：
类泛素蛋白FAT10共价结合底物蛋白质的活性分析被引量：1
2012年
目的探讨类泛素蛋白FAT10的C末端双甘氨酸基团及双泛素结构域结合修饰底物蛋白质的活性。方法分别将野生型全长FAT10,C末端双甘氨酸的缺失突变体FAT10ΔGG,分别包含N端、C端泛素结构域的截断突变体FAT10-N和FAT10-C构建到真核表达载体中,转染HEK293T细胞,并使用26S蛋白酶体抑制剂MG132处理细胞。利用Western blot方法检测野生型FAT10及其突变体结合底物蛋白质的活性。结果与野生型FAT10的蛋白质底物结合能力相比,FAT10ΔGG、FAT10-N、FAT10-C与底物蛋白质结合能力均显著下降。蛋白酶体抑制剂MG132能够促进FAT10及其突变体的底物结合活性。结论 FAT10的C末端双甘氨酸基团及双泛素结构域都是FAT10与底物共价结合所需的活性基团,被FAT10标记后的底物蛋白质通过26S蛋白酶体途径降解。
于欣王英明吴燕华金成学穆颖乔守怡
关键词：FAT10
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