您的位置: 专家智库 > >

汤孛

作品数:2 被引量:1H指数:1
供职机构:上海交通大学生命科学技术学院更多>>
发文基金:国家自然科学基金国家重点基础研究发展计划国家高技术研究发展计划更多>>
相关领域:生物学医药卫生更多>>

文献类型

  • 1篇期刊文章
  • 1篇学位论文

领域

  • 1篇生物学
  • 1篇医药卫生

主题

  • 2篇蛋白
  • 2篇动力学
  • 2篇动力学模拟
  • 2篇受磷蛋白
  • 2篇空间结构
  • 2篇分子
  • 2篇分子动力学
  • 2篇分子动力学模...
  • 1篇磷酸
  • 1篇磷酸化
  • 1篇肌浆网
  • 1篇肌浆网钙
  • 1篇肌浆网钙泵
  • 1篇钙泵

机构

  • 2篇上海交通大学

作者

  • 2篇汤孛
  • 1篇魏冬青
  • 1篇王靖方
  • 1篇李亦学
  • 1篇巩克

传媒

  • 1篇科学通报

年份

  • 1篇2010
  • 1篇2009
2 条 记 录,以下是 1-2
排序方式:
受磷蛋白的空间结构及其分子动力学模拟
肌浆网钙泵是将钙离子从细胞质内转运到肌浆网内的重要跨膜蛋白,它的活性受到与之相互作用的受磷蛋白的调控。受磷蛋白存在磷酸化和非磷酸化两种可逆状态,非磷酸化时会抑制钙泵的活性,磷酸化时会减小这种抑制作用。受磷蛋白的在生物体中...
汤孛
关键词:肌浆网钙泵受磷蛋白空间结构分子动力学模拟
文献传递
受磷蛋白的空间结构及其分子动力学模拟被引量:1
2010年
受磷蛋白通过可逆的磷酸化来调控肌浆网钙泵活性,它在生物体中的空间结构一直是一个受关注的焦点.本文通过总结受磷蛋白空间结构的研究进展,利用分子动力学方法对其空间结构进行了系统的模拟和研究.我们将核磁共振所得到的风铃草结构单链的前22个残基取出,并且分别保持原始结构;而对第16位进行磷酸化,第9位进行单点突变,从而得到3个不同的肽段.通过在水环境中进行10ns的分子动力学模拟,我们发现原始结构的第3~15个残基很好地保持了螺旋结构,而第16位残基的磷酸化和第9位残基的突变会减少周围残基呈现螺旋状态的几率,这与一些具体实验中的结论一致.这一变化也可能是降低受磷蛋白对肌浆网钙泵活性抑制作用的原因.
汤孛巩克王靖方李亦学魏冬青
关键词:受磷蛋白空间结构磷酸化分子动力学模拟
共1页<1>
聚类工具0