徐锐
- 作品数：5 被引量：2H指数：1
- 供职机构：湖北工业大学更多>>
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- 相关领域：医药卫生生物学更多>>
- DJ-1促进α-synuclein正常折叠的研究被引量：1
- 2008年
- α-突触核蛋白(α-synuclein,α-Syn)在体内异常折叠和纤维化是帕金森病(Parkinson′s disease,PD)发生发展的重要原因.DJ-1蛋白作为分子伴侣可以促进α-Syn的正常折叠,在PD中发挥着重要作用.利用大肠杆菌研究DJ-1的表达对-αSyn(A53T,S129A)折叠的影响.结果表明,野生型DJ-1(WT)使α-Syn(A53T)和α-Syn(S129A)正常折叠分别提高了48%和16%;而突变的DJ-1(M26I,R98Q)丧失了促进α-Syn(A53T)和α-Syn(S129A)正常折叠的功能.
- 李良徐锐叶长春周帮顺李伟丽汪浩勇
- 关键词：帕金森病Α-突触核蛋白DJ-1融合蛋白
- 帕金森病中关键致病因子α突触核蛋白的研究进展被引量：1
- 2008年
- 帕金森病（PD）是中老年常见的慢性神经系统变性疾病，患病率和致残率均较高，是危害老年人健康的主要疾病之一。α突触核蛋白（α-Syn）的突变和异常聚集与PD的发生、发展密切相关，但尚未明确其致病机制。α-Syn是可溶性小分子蛋白，主要集中在脑部神经细胞中表达，
- 李良徐锐汪浩勇
- 关键词：Α突触核蛋白帕金森病致病因子神经系统变性疾病老年人健康致病机制
- 小肽促进α-突触核蛋白正常折叠的研究
- 2008年
- 目的：在大肠杆菌中研究小肽促进α-突触核蛋白（α—synuclein，α—Syn）（A53T，S129A）的正常折叠。方法：利用分子生物学和生物信息学技术，以α-Syn的疏水区域为基础，设计了4种小肽（Pn：P1-P4）；构建融合蛋白α-Syn—GFP，使α-Syn基因位于GFP上游，各种小肽以双顺反子方式与α-Syn—GFP共同表达；以文献报道的有效促进α-Syn正常折叠的小肽Pc（MGGAVVTGR）为对照，利用融合蛋白折叠在细菌中可视化技术研究小肽Pn影响α-Syn（A53T，S129A）的正常折叠的效果。结果：4种小肽均能更好地促进α-Syn（S129A）的正常折叠；和对照Pc相比，小肽P2（MRGGAVVTGR）使α-Syn（A53T）正常折叠提高了10％，小肽P4（MRVGGAVVR）使α-Syn（S129A）正常折叠提高了83％。结论：在大肠杆菌中，小肽可以不同程度的促进α-Syn（A53T，S129A）的正常折叠。
- 李良刘志刚徐锐李伟丽周帮顺汪浩勇
- 关键词：帕金森病Α-突触核蛋白小肽蛋白质折叠融合蛋白大肠杆菌
- 分子伴侣DJ-1与小肽协同抑制α-突触核蛋白的聚集
- 帕金森病/(Parkinson's disease,PD/)是一种神经退行性疾病,常见于中老年人群。α-突触核蛋白/(α-synuclein,α-Syn/)的异常聚集与PD发病有密切关系。分子伴侣DJ-1/(PARK7/...
- 徐锐
- 关键词：Α-突触核蛋白多肽分子伴侣绿色荧光蛋白
- 文献传递
- DJ-1协同小肽抑制α-synuclein的聚集
- 2009年
- 在大肠杆菌中共表达DJ-1(PARK7)蛋白、小肽和-αSyn,研究DJ-1影响小肽抑制α-Syn(Α53T,S129Α)聚集的效果.以文献报道的效果最好的小肽为对照,构建4种小肽(Pn:P1-P4)与DJ-1共同表达的双顺反子,共表达融合蛋白α-Syn-GFP;利用融合蛋白的折叠在细菌中可视化技术研究DJ-1协同小肽Pn抑制α-Syn(Α53T、S129Α)聚集的效果.发现:DJ-1与小肽P1(MRGVVΑΑΑR)的共同作用,能显著抑制α-Syn(S129A)的聚集,其效果提高了29%;对于α-Syn(A53T),在DJ-1的协同作用下,小肽P3(MRVGGΑVVTGR)抑制α-Syn(A53T)聚集的效果提高了134%,小肽P4(MRVGGΑVVR)提高了129%.结论表明,在大肠杆菌中,DJ-1与小肽的相互作用可以不同程度的抑制α-Syn(Α53T,S129Α)的异常聚集.
- 徐锐李良熊平汪浩勇
- 关键词：帕金森病Α-突触核蛋白DJ-1小肽
