李红春
- 作品数：2 被引量：0H指数：0
- 供职机构：厦门大学化学化工学院更多>>
- 发文基金：中央高校基本科研业务费专项资金国家自然科学基金更多>>
- 相关领域：生物学理学更多>>
- 基于生物信息学对NAD(P)H辅酶氧化酶的结构识别
- 2014年
- 辅酶再生是推动氧化还原酶大规模工业化应用的关键。辅酶氧化酶(NOX)是工业上用于NADH和NADPH再生的理想用酶。基于序列比对等生物信息学手段,分析NOX的氨基酸序列和蛋白质高级结构特点,为今后对辅酶氧化酶的识别和改造研究奠定基础。基于生物信息学的方法,利用ClustalX 2.0、PyMOL 1.0等相关软件,对来源于粪肠球菌(Enterococcus faecalis),乳酸链球菌(Lactococcus lactis),詹氏甲烷球菌(Methanocaldococcus jannaschii),生殖支原体(Mycoplasma genitalium),肺炎支原体(Mycoplasma pneumoniae),化脓链球菌(Streptococcus pyogenes)中的辅酶氧化酶(已知型或推断型)进行序列比对、同源建模,分析其催化活性位点、活性位点的氨基酸残基保守性特点及反应机理,识别辅基及周围重点氨基酸残基。大量的比对分析结果表明,NOX的催化活性位点存在重点作用残基Cys42和辅基FAD,周围存在高度保守性残基His10,Leu40或Ser40和Gly43。研究结果可用于今后指导酶的筛选,在分子层面修饰和酶结构的改造。
- 王世珍王雅丽李红春李昊方柏山
- 关键词：生物信息学构效关系活性位点
- 基于分子对接研究甘油脱氢酶的催化多功能性
- 2015年
- 基于生物信息学的方法研究甘油脱氢酶的催化多功能性。通过Brenda数据库搜索,查找、归纳甘油脱氢酶(EC1.1.1.6,Glycerol dehydrogenase,GDH)的底物谱。利用分子模拟对接的方法,研究甘油脱氢酶和手性对映体R-1-氨基-2-丙醇和S-1-氨基-2-丙醇的结合模式,获得酶与底物结合的关键氨基酸残基位点为ASP123,THR177,SER243和GLU180。通过比较结合能,研究手性对映体与酶结合的差异性,阐明甘油脱氢酶对R-1-氨基-2-丙醇,S-1-氨基-2-丙醇选择性的来源。分子对接可以反映酶对手性化合物的识别能力,可用作研究甘油脱氢酶的催化多功能性的手性底物谱的初步筛选手段,节省研究时间和成本。
- 王世珍任红张永辉李红春王媛菁方柏山
- 关键词：甘油脱氢酶分子对接手性化合物
