丁吉新
- 作品数：3 被引量：2H指数：1
- 供职机构：北京大学第六医院更多>>
- 发文基金：国家自然科学基金国家重点基础研究发展计划更多>>
- 相关领域：医药卫生更多>>
- β-淀粉样蛋白前体N端神经节苷脂GM1结合位点定位分析被引量：2
- 2002年
- 目的 :确定 β 淀粉样蛋白前体 (amyloidβ proteinprecursor ,APP)分子N端的神经节苷脂GM1结合位点。 方法 :利用重组DNA技术获得不同长度Mty4 APP融合蛋白以及合成APP多肽 ,用于分析和确定APP N端GM1的活性区 ;用免疫沉淀Western印迹方法探讨不同神经节苷脂与APP N端融合蛋白的结合能力。结果 :Western印迹法证实APP18 81、APP18 65和APP18 58片段可与GM1分子结合 ,而APP18 51片段不与GM1分子相互作用。多肽抑制实验证明 ,多肽APP52～ 81明显阻断了融合蛋白APP18 81与GM1的结合。不同神经节苷脂与APP N端融合蛋白的结合能力实验表明 ,融合蛋白APP18 81与GM1特异性结合 ,而不与GD1a ,GT1b ,GALCER相互作用。结论 :APP分子N端存在着一个GM1的活性区域 ,位于 5 2～ 81氨基酸残基区间。此区域与GM1存在着特异性相互作用 ,有赖于GM1糖链的特殊构象 ,而与神经节苷脂上唾液酸的数目无关 ,也与神经酰胺母链无关。GM1在APP N端活性区域的发现和定位 ,对探讨GM1代谢异常与 β
- 丁吉新阮燕朱忠军张岱
- 关键词：阿尔茨海默病Β-淀粉样蛋白前体神经节苷脂GM1结合位点
- 神经节苷脂GM1与β-淀粉样蛋白前体N端相互作用研究
- 第一部分Alzheimer病β-淀粉样蛋白前体N端片段的神经节苷脂GM1结合位点定位研究;目的:对β-淀粉样蛋白前体(APP)分子上的神经苷昔脂GM1结合位点进行定位分析.方法:1.用基因重组方法构建表达APPN端不同氨...
- 丁吉新
- 关键词：Β-淀粉样蛋白前体神经节苷脂圆二色谱红外光谱
- 重组APP-N端蛋白与神经节苷脂GM1相互作用后的构象变化
- 2003年
- 用基因重组方法制备人类 β 淀粉样蛋白前体 (APP)N端融合蛋白APP2 8～ 12 3 ,应用荧光光谱和圆二色谱技术观测GM 1对APP2 8～ 12 3 构象的影响 .结果表明 :APP2 8～ 12 3 与GM1水溶液和含GM1的脂质体孵育后 ,其荧光强度明显增强 ,最大发射峰位蓝移 2 0nm ;APP2 8～ 12 3 在溶液中的二级结构以α螺旋为主 ,峰位在 2 0 8nm和2 2 2nm ,而APP2 8～ 12 3 与PC/GM 1脂质体或GM 1水溶液孵育后 ,其二级结构虽以α螺旋为主 ,但摩尔椭圆度(θ)值明显增强 .以上结果表明GM1改变了APP2 8～ 12 3 二级结构 ,提示GM1引起APP分子构象的改变 ,可能影响APP分子正常生理功能和跨膜转运过程 .
- 丁吉新沙印林阮燕朱忠军黄力新耿慧敏聂松青张岱
- 关键词：神经节苷脂GM1相互作用构象变化Β-淀粉样蛋白前体
