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郑益新
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1
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供职机构:
北京大学生命科学学院蛋白质工程及植物基因工程国家重点实验室
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发文基金:
国家自然科学基金
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相关领域:
生物学
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合作作者
昌增益
清华大学医学院生物医学工程系
张雪峰
清华大学医学院生物医学工程系
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郑益新
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昌增益
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生物化学与生...
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2006
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多肽诱导的大肠杆菌DegP(HtrA)蛋白酶的构象变化(英文)
2006年
具有分子伴侣和蛋白酶双重活性的大肠杆菌DegP蛋白,在热休克和其他应激条件下,对于降解和清除膜间质中变性或损伤的蛋白质起着十分重要的作用.到目前为止,已有几种蛋白质被鉴定出是DegP的天然底物.以前的研究表明,DegP的体内底物之一,PapG菌毛蛋白的羧基端多肽能够激活DegP的蛋白酶活性.然而这种激活的机制及生理意义均未见报道.用合成的PapG菌毛蛋白的羧基端多肽对这种激活的机制进行了初步研究.结果表明,DegP与多肽结合后发生了可检测的构象变化.圆二色性光谱结果显示,结合多肽后DegP的二级结构和三级结构均发生了一定的变化.凝胶排阻层析和动态光散射实验也揭示出DegP分子在一定程度上变小.进一步实验表明,DegP在多肽存在下,其疏水表面和催化位点均有所暴露.荧光各向异性结果显示出DegP在结合多肽后其构象柔性降低.对上述结果的意义进行了探讨.
张雪峰
郑益新
昌增益
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构象变化
多肽
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