江苏省自然科学基金(BK2009403)
- 作品数：4 被引量：14H指数：3
- 相关作者：潘道东郭慧青赵波毛慧田俊英更多>>
- 相关机构：南京师范大学宁波大学更多>>
- 发文基金：江苏省自然科学基金国家高技术研究发展计划宁波市自然科学基金更多>>
- 相关领域：生物学轻工技术与工程更多>>
- 两种血管紧张素转化酶抑制肽作用于靶标的分子机理被引量：6
- 2010年
- 采用脱脂乳为原料,利用四步反相高压液相色谱从Lactobacillus helveticus和Lactobacillus casei subsp.casei制作的酸乳中分离到两种血管紧张素转化酶Ⅰ(angiotensin Ⅰ-converting enzyme,ACE)抑制肽VPP和IPP,测得它们抑制ACE活性的IC50分别为8.89μmol/L和5.17μmol/L。根据氨基酸序列分析的结果,构建VPP和IPP的分子结构,通过分子柔性对接方法研究它们与ACE相互作用的分子机理,确定它们的作用位点、作用力类型及相互作用能。结果表明:VPP、IPP和ACE的活性口袋之间均形成3个氢键,且存在疏水,亲水等作用力,IPP与ACE之间的结合较VPP更稳定,与IPP比VPP具有较低的IC50值的实验结果相一致。
- 郭慧青毛慧赵波潘道东
- 关键词：IPPACE抑制肽分子模拟
- 乳源ACE抑制肽作用于靶标模拟分子机理研究被引量：2
- 2011年
- 利用分子柔性对接方法模拟研究4种较典型的血管紧张素转化酶Ⅰ(ACE)抑制肽KVLPVP(Lys-Val-Leu-Pro-Val-Pro)、YKVPQL(Tyr-Lys-Val-Pro-Gln-Leu)、VYPFPG(Val-Tyr-Pro-Phe-Pro-Gly)、IASGQP(Ile-Ala-Ser-Gly-Gln-Pro)与ACE相互作用的分子机理,确定它们的作用位点、作用力类型及相互作用能。结果表明:4种ACE抑制肽与ACE的活性口袋之间存在氢键、疏水、亲水、静电力、配位键等相互作用力,它们共同维持了肽与ACE复合物构象的稳定。ACE活性口袋中的关键氨基酸残基为:His353、Ala354、Ser355、Ala356、Glu384、Glu411、Pro519、Arg522、Tyr523,小肽分子中的关键基团为:氮端氨基、肽键羰基、碳端羧基;KVLPVP、YKVPQL、VYPFPG、IASGQP与ACE之间的结合能呈由低到高的趋势,表明它们与ACE之间的结合依次减弱,这与它们的IC50值依次增大的趋势相一致。
- 郭慧青潘道东
- 关键词：ACE抑制肽血管紧张素转化酶分子模拟
- 干酪乳杆菌胞壁蛋白酶的分离及水解酪蛋白产物特性被引量：3
- 2011年
- 通过DEAE-Sephadex A-25和Sephadex G-100对干酪乳杆菌胞壁蛋白酶粗提物进行分离纯化,分离到酶比活力为12.50U/mg的CEP-1与16.67U/mg的CEP-2两种胞壁蛋白酶。CEP-1提纯倍数达到50,回收率为33.61%;CEP-2提纯倍数为66.68,回收率55.17%。对不同时间和底物浓度下CEP-1与CEP-2的α-酪蛋白和β-酪蛋白水解特性进行研究。结果显示,酪蛋白水解产物有显著的抗ACE与抗氧化活性,产生最高ACE抑制活性的水解条件为:CEP-2水解α-酪蛋白,时间6h,酶与底物质量比1:10,此时ACE抑制活性为84.66%;在酶与底物质量比1:40,水解时间4h条件下,CEP-2水解β-酪蛋白产生最佳的O-2.清除能力,其IC50为0.2138mg/mL。
- 吴振潘道东严丽
- 关键词：酪蛋白水解物抗氧化活性
- 水解乳清蛋白制备ACE抑制肽的工艺研究被引量：4
- 2009年
- 在单因素试验基础上,采用Box-Behnken试验设计和响应面分析法确立胰蛋白酶水解乳清蛋白的最佳工艺条件。结果表明:在pH7.50、水解温度45.0℃、酶与底物质量比0.059(即E/S=1:16.92)、底物浓度6%、水解时间150min,可获得水解度为18.38%的乳清蛋白水解物;在此最佳水解条件下,水解8h可制得抑制率为63.23%的多肽水解物。多肽水解物超滤后并依次经葡聚糖凝胶SephadexG-25和SephadexG-10分离纯化,可制得组分比较单一、对ACE抑制率为75.95%的多肽。
- 田俊英潘道东
- 关键词：ACE抑制肽纯化
