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大豆蛋白的热处理改性及热聚集行为研究进展被引量：10: 2012年; 大豆蛋白的热处理改性有助于提高其功能特性及生物有效利用率,从而拓宽其在食品工业中作为配料应用的范围。热处理主要通过对大豆蛋白热聚集行为的影响,从而达到影响大豆蛋白功能性质及生物有效利用率的目的。因此,本文拟对大豆蛋白的热处理改性及大豆蛋白(包括大豆分离蛋白、大豆球蛋白及大豆伴球蛋白)的热聚集行为的研究进展进行综述。希望通过对上述方面的综述,能为广大科研人员及企业生产单位提供一定的借鉴。; 袁德保李芬芳杨晓泉高志明; 关键词：大豆蛋白

天然和热处理大豆蛋白稳定乳液的性质研究被引量：14: 2012年; 热处理(901、20℃)修饰的大豆分离蛋白用于制备水包油(O/W)乳液,并对天然和热处理蛋白乳液的粒径、微结构、絮凝率和分层稳定性进行表征。热处理蛋白的水力学半径随蛋白浓度和加热温度的增加而增加,证实了可溶性聚集体的产生。乳液粒径和分层稳定性受离子强度、聚集体粒径影响。低离子强度下(0 mmol/L),与天然蛋白相比,热处理蛋白乳液粒径较大,20 d放置后未发生分层。离子强度的增加(100mmol/L)导致天然蛋白乳液粒径明显增大;而热处理蛋白乳液则表现出较高耐盐性,体现在更小的粒径、絮凝率和分层指数。与90℃热处理相比1,20℃热处理减小了乳液液滴的粒径和絮凝。; 王金梅夏宁杨娟杨晓泉; 关键词：大豆蛋白乳化活性乳液稳定性

大豆球蛋白自组装聚集及凝胶特性被引量：3: 2012年; 研究了在低pH值、低离子强度下,分别加热诱导不同浓度11S(大豆球蛋白)和7S(大豆伴球蛋白)自组装纤维化聚集体的形成。通过平均粒径和Thioflavin T(硫磺素T)荧光光谱,对自组装纤维化聚集体的性质进行表征,并对其热致凝胶的流变学,硬度和微结构特性进行考察。结果表明:在低pH值、低离子强度的诱导条件下,蛋白浓度对自组装聚集的形成起着关键作用,随着诱导浓度的增大,蛋白的纤维化聚集越明显,7S比11S更容易形成纤维化聚集。在酸性环境下,大豆球蛋白的纤维化聚集程度越高,越有利于热致凝胶网络结构的形成。在相同的预处理条件下,11S自组装凝胶硬度强于7S。扫描电镜结果显示7S自组装凝胶的网络结构较11S致密,但有序性较11S低。; 何秀婷杨晓泉张晋博; 关键词：大豆球蛋白自组装纤维化聚集体凝胶特性网络结构

7S-葡聚糖糖基化产物及其水解物制备纳米颗粒的研究被引量：2: 2013年; 采用干热法制备β-伴大豆球蛋白(7S)与葡聚糖(67ku)糖基化产物。利用胰蛋白酶对糖基化产物进行限制性酶解,得到了一种具有两亲性结构的水解度(DH)为2.2%的糖基化产物水解物。利用反溶剂法制备了7S、7S-葡聚糖糖基化产物及DH为2.2%的糖基化产物水解物的纳米颗粒,并且考察了戊二醛交联和旋转蒸发去除乙醇对已形成的纳米颗粒的影响。研究了三种纳米颗粒样品的粒度,Zeta-电位和多分散性指数(PDI)。实验发现,DH为2.2%的糖基化产物水解物在反溶剂过程中更容易发生自组装,形成的纳米颗粒比7S和7S-葡聚糖糖基化产物形成的纳米颗粒的粒度小、电位绝对值高、PDI值低。; 张晋博王丽娟何秀婷杨晓泉尹寿伟王金梅; 关键词：葡聚糖糖基化

大豆蛋白/κ-卡拉胶冷致凝胶的制备及控释特性: 2011年; 为构建具有控释特性的可食性输送载体,利用转谷氨酰胺酶交联大豆蛋白与κ-卡拉胶形成蛋白/多糖复合冷致凝胶,分析了复合凝胶的微结构与流变学性质,并将复合凝胶冷冻干燥压制成片剂,对其在模拟胃肠液中对核黄素的控释特性和释放动力学进行了分析.结果表明:复合凝胶呈现致密的网络结构,κ-卡拉胶的加入增强了复合凝胶的强度和硬度,荷载核黄素则弱化了复合凝胶的强度和硬度;在模拟消化道中,复合凝胶及片剂胃液释放1h的累积释放率低于17%,移入肠液后9h累积释放率为75%～100%,缓释效果良好;核黄素在模拟胃液和肠液中的释放机制不同,分别由Fick扩散和非Fick扩散控制.; 杨晓泉周小玲王晓园尹寿伟; 关键词：大豆蛋白 Κ-卡拉胶片剂核黄素

大豆油体乳液稳定性和流变性分析被引量：21: 2012年; 研究大豆油体乳液的基本物理化学性质,将为其工业应用提供参考。以水为介质提取大豆油体,方法无毒,利于食用。对其在不同pH值(pH值2～8)、NaCl浓度(0～250mmol/L)和加热处理(30～90℃,30min)条件下的Zeta电位、平均粒径和乳析稳定性进行测定,并对其流变性进行考察。大豆油体乳液的Zeta电位为+20mV～-40mV(pH值2～8),等电点约为4.5。在pH值≤3和pH值≥6条件下,平均粒径均为0.4μm左右;而在325mmol/L),粒径较大和发生了乳析现象。大豆油体乳液在30～90℃加热处理时较稳定。大豆油体乳液呈现出弱凝胶的性质,其黏度随着油质量分数的降低而降低。研究表明,大豆油体乳液在一定的环境条件下是稳定的。; 吴娜娜杨晓泉郑二丽王丽娟郭健张晋博黄旭; 关键词：乳液稳定性流变性

MTG酶诱导大豆11S球蛋白透明冷致水凝胶的制备被引量：5: 2011年; 水凝胶的制备逐步朝向安全无毒、高生物相容性的方向发展。本工作着重探究一种大豆球蛋白透明冷致水凝胶的制备方法。首先利用葡聚糖硫酸盐(dextran sulphate,DS)与大豆11S球蛋白(glycinin,11S)在加热过程中形成多阴离子复合物,继而采用微生物转谷氨酰胺酶(microbial transglutaminase,MTG酶)在pH 7.0、一定离子强度条件下,通过分子间ε-(γ-谷氨酰胺基)赖氨酸共价键交联,制备了透明冷致水凝胶,并对其流变学、质构特性、持水性及微结构进行研究。结果表明:葡聚糖硫酸盐(DS)的添加赋予大豆11S球蛋白溶液较高的荷电量,在中性条件下,MTG酶具有交联此高荷电多阴离子复合物的能力,从而在较低温度下形成透明冷致水凝胶。通过控制DS/11S比值及离子强度可影响该冷致凝胶的持水性、流变学特征及质构特性,获得凝胶强度与透明度同时提高的冷致蛋白基水凝胶。扫描电镜观察表明,DS的添加能促进大豆11S球蛋白水凝胶形成规律、稳定的网络结构,使凝胶的持水性增加,解释了DS促进冷致凝胶强度增加的原因。; 张烨郭健杨晓泉尹寿伟齐军茹; 关键词：大豆11S球蛋白转谷氨酰胺酶流变学

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国家自然科学基金(21076087)