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国家自然科学基金(30470393)

作品数:3 被引量:12H指数:3
相关作者:魏群王柏婧谢秀杰更多>>
相关机构:北京师范大学长春师范学院更多>>
发文基金:国家自然科学基金国家重点基础研究发展计划更多>>
相关领域:生物学更多>>

文献类型

  • 3篇中文期刊文章

领域

  • 3篇生物学

主题

  • 1篇蛋白
  • 1篇蛋白磷酸酶
  • 1篇生物学
  • 1篇生物学功能
  • 1篇酸酶
  • 1篇子结构
  • 1篇磷酸酶
  • 1篇晶体
  • 1篇晶体结构
  • 1篇分子
  • 1篇分子结构
  • 1篇PPP
  • 1篇STRUCT...
  • 1篇CRYSTA...
  • 1篇DIFFER...
  • 1篇SUBUNI...
  • 1篇PHOSPH...
  • 1篇SIMILA...

机构

  • 2篇北京师范大学
  • 1篇长春师范学院

作者

  • 2篇王柏婧
  • 2篇魏群
  • 1篇谢秀杰

传媒

  • 1篇中国科学(C...
  • 1篇微生物学报
  • 1篇Scienc...

年份

  • 3篇2008
3 条 记 录,以下是 1-3
排序方式:
Ser/Thr蛋白磷酸酶PPP家族结构研究新进展被引量:3
2008年
PP1,PP2A以及PP2B同属于丝/苏氨酸蛋白磷酸酶的PPP家族,在体内参与调节多种重要的生理功能,包括细胞周期、细胞生长及分化等过程.它们之间的同源性相对较高,空间结构更为保守.PP1和PP2B的结构解析研究进展较快,但是由于PP2A结构的复杂性以及调节亚基的多样性而相对进展较慢.最近发现PP2A是由结构亚基、催化亚基先组成二聚体的核心酶结构然后再与调节亚基组成三聚体全酶.主要对丝/苏氨酸蛋白磷酸酶的亚基组成和结构异同等方面进行综述.
王柏婧魏群
关键词:晶体结构
Ⅰ型蛋白磷酸酶研究进展被引量:6
2008年
Ⅰ型蛋白磷酸酶(PP1)属丝/苏氨酸磷酸酶的一种,在生物体中广泛存在,参与调节多种重要的生理功能,包括转录、翻译、代谢、细胞生长及分化等。PP1分子结构表面的3个凹槽及β12-β13 Loop环结构,它在底物与抑制剂的结合方面起决定作用。近期研究发现,Loop环结构除了是抑制剂的结合部位之外,对整个酶分子的结构和性质都起重要作用。功能研究也证明PP1还参与HIV-1转录过程的调节,并且与老年性痴呆等多种疾病密切相关。主要对PP1的组织分布、分子结构、酶学特性、催化机制以及生物学功能等方面进行了相应的综述。
王柏婧谢秀杰魏群
关键词:分子结构生物学功能
Recent progress on the structure of Ser/Thr protein phosphatases被引量:3
2008年
PP1, PP2A and PP2B, belonging to the PPP family of Ser/Thr protein phosphatases, participate in regulating many important physiological processes, such as cell cycle control, regulation of cell growth and division regulation, etc. The sequence homology between them is relatively high, and ter- tiary structure is conserved. Because of the complexity of the structure of PP2A and the diversity of its regulatory subunits, its structure is less well known than those of PP1 and PP2B. The PP2A holoen- zyme consists of a heterodimeric core enzyme, comprising a scaffolding subunit and a catalytic sub- unit, as well as a variable regulatory subunit. In this study, the subunit compositions, similarities and differences between the Ser/Thr protein phsphatases structures are summarized.
WANG BaiJing1,2, ZHANG Peng1 & WEI Qun1 1 Department of Biochemistry and Molecular Biology, Beijing Normal University, Beijing Key Laboratory, Beijing 100875, China
关键词:PHOSPHATASESSUBUNITSIMILARITIESDIFFERENCESCRYSTALSTRUCTURE
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