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国家教育部博士点基金(20091401110007)

作品数:3 被引量:2H指数:1
相关作者:杨斌盛赵亚琴贾承政郑晓艳冯亚楠更多>>
相关机构:山西大学更多>>
发文基金:国家教育部博士点基金国家自然科学基金山西省自然科学基金更多>>
相关领域:理学生物学更多>>

文献类型

  • 2篇期刊文章
  • 1篇会议论文

领域

  • 1篇生物学
  • 1篇理学

主题

  • 2篇解折叠
  • 1篇蛋白
  • 1篇蛋白质
  • 1篇蛋白质稳定性
  • 1篇氢键
  • 1篇去折叠
  • 1篇中心蛋白
  • 1篇自由能
  • 1篇稳定性
  • 1篇构象
  • 1篇构象变化
  • 1篇光谱
  • 1篇光谱研究
  • 1篇白质
  • 1篇SM
  • 1篇C端

机构

  • 3篇山西大学

作者

  • 3篇杨斌盛
  • 1篇宋珍
  • 1篇郑晓艳
  • 1篇贾承政
  • 1篇赵亚琴

传媒

  • 1篇科学通报
  • 1篇中国稀土学报
  • 1篇第八届全国化...

年份

  • 2篇2013
  • 1篇2010
3 条 记 录,以下是 1-3
排序方式:
中心蛋白C端半分子与Sm^(3+)作用的光谱研究被引量:2
2013年
在0.01 mol.L-1Hepes,0.15 mol.L-1NaCl,pH 7.4及室温条件下,通过荧光光谱、圆二色光谱和紫外差光谱的方法研究了Sm3+与八肋游仆虫中心蛋白C端半分子(C-terminal domain of Euplotes octocarinatus centrin,C-EoCen)III,IV结合位点的结合能力及结合后对蛋白质构象的影响。结果表明,Sm3+与C-EoCen结合后,蛋白质从关闭式构象转变为开放式构象,蛋白的疏水性结构域外露程度增强,同时蛋白的α-螺旋含量明显增大;Sm3+与C-EoCen的III,IV结合位点的条件稳定常数分别为:lgKIII=6.23±0.39,lgKIV=6.81±0.51。
贾承政赵亚琴杨斌盛
关键词:中心蛋白构象变化光谱
蛋白三态去折叠自由能计算新方法
2010年
基于三态模型中的传统假设,三态解折叠蛋白的解折叠过程可以看作是一个连续而独立的两个两态过程.本文提出一种新的三态解折叠蛋白去折叠自由能计算新方法,且将该方法用于计算三态解折叠蛋白Y79W-W83F-Cu的去折叠自由能.数据分析表明,用该方法求得的蛋白去折叠自由能较用先前报道的方法更精确.
郑晓艳杨斌盛
关键词:蛋白质稳定性解折叠
Trp83和Tyr79在维持CopC稳定性中所起的作用
在溶液状态下apoCopC呈现由9股β折叠通过'loop'结构相连而成的希腊拓扑β-sandwich结构。其核心结构为通过氨基酸残基间相互作用稳定其折叠状态的疏水桶结构。其中Trp83、Tyr79分别位于蛋白疏水桶内的N...
宋珍郑晓燕杨斌盛
关键词:氢键
共1页<1>
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