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洋葱转脂蛋白Ace-AMP1抗真菌机制初探: 转脂蛋白(LTP)是一类广泛存在于高等植物中的碱性小分子蛋白,由91～95个氨基酸残基组成,分子中缺乏色氨酸。病原微生物的侵染能够诱导LTP过表达,不同植物来源的LTP能不同程度的特异性抑制各种病原体的生长并诱导植物系统...; 李振鹏张小侃张映熠颜建金犁天李翠凤; 关键词：抗菌作用点突变; 文献传递

白菜转脂蛋白基因CaMBP10的RNAi沉默体系的初步建立: 2011年; 为研究白菜转脂蛋白——CaMBP10的体内功能,构建含有该基因片段的RNAi质粒,以农杆菌介导法对大白菜‘津育60’进行遗传转化,通过对转基因植物在生物与非生物胁迫中表型变化的研究,确定其体内功能。文章报告RNAi质粒的构建、鉴定及其转化植株基因组DNA中外源片段的鉴定。DNA分析结果显示,外源基因已成功插入了白菜基因组,RT-PCR检测结果显示转化植株内源CaMBP10基因的表达明显降低,为后续的转脂蛋白体内功能研究奠定了基础。; 张蕊胡文全谢万钦李翠凤; 关键词：RNA干扰

外源茉莉酸和真菌激发子诱导白菜CaMBP10的表达被引量：8: 2009年; Recently,CaMBP10 was identified as a plant lipid transfer protein(LTP).In the study,four leaves old cabbages were treated with exogenous jasmonic acid(JA),JA plus LTP,fungal elicitor,200 mmol/L NaCl and 20% PEG respectively for understanding the functions of CaMBP10 in vivo.The expression of CaMBP10 was determined by using semi-quantitative RT-PCR.The results showed that the expressions of CaMBP10 were dramatically up-regulated in different levels under indicated conditions.It demonstrated that CaMBP10 was involved in biotic and abiotic stress response.; 胡文全谢万钦张蕊张映熠李翠凤; 关键词：白菜钙调素结合蛋白 ATPASE活性 CDNA全长植物生长素

大白菜‘津育60’遗传转化前后组织培养条件的优化被引量：4: 2011年; 为大白菜的遗传转化研究建立较高频率的组织再生体系,选择白菜子叶—子叶柄作为外植体,通过正交试验优化了农杆菌侵染前后的组织培养条件。结果显示:侵染前的最佳分化培养基组合为MS培养基+3mg/L6-BA+0.3mg/LNAA+4mg/LAgNO3+2%蔗糖+0.8%琼脂,侵染后的最佳分化培养基组合为MS培养基+3mg/L6-BA+0.01mg/LNAA+4mg/LAgNO3+2%蔗糖+0.8%琼脂。6-BA与NAA的浓度比由侵染前的3:0.3调整为3:0.01。; 张蕊张爱红常安涛曹家树李翠凤; 关键词：大白菜正交试验

豌豆质膜内源CDPK对植物转脂蛋白CaMBP-10的磷酸化及CaMBP-10对激酶自磷酸化的影响被引量：2: 2009年; 植物转脂蛋白(LTPs)是多基因编码的蛋白家族,广泛分布于高等植物.虽然LTPs的确切功能至今仍不完全清楚,但它参与植物生物、非生物胁迫反应以及它的抗性功能已成为近年来的研究热点.关于LTPs功能的调节机制目前几乎一无所知.最近,从白菜中分离的钙调素结合蛋白-10(CaMBP-10)被鉴定为植物转脂蛋白家族成员,并且,体外实验证明钙调素(CaM)调节其脂质结合活性.为了深入了解转脂蛋白功能的调节机制,本文研究了CaMBP-10的磷酸化作用,发现CaMBP-10可被豌豆质膜内源性蛋白激酶磷酸化,钙离子(Ca2+)能刺激磷酸化,钙螯合剂EGTA以及CaM拮抗剂W-7和TFP均能显著抑制磷酸化.免疫印迹分析最终确定该激酶为CDPK家族成员.构建突变体进一步研究了CaMBP-10的磷酸化位点,发现其位于蛋白的C-末端区域,并与已确定的CaM结合位点重合.同时,分析结果表明CaM能抑制CaMBP-10的磷酸化.反之,CaMBP-10的磷酸化又能阻断其与CaM的结合,显示出两种调节方式相互竞争的特点.为深入研究磷酸化作用对CaMBP-10脂质结合活性的影响,构建突变体(Ser83Asp,Ser85Asp)以模拟磷酸化状态.实验结果显示,磷酸化作用能显著增强CaMBP-10的脂质结合活性,而且突变体的脂质结合活性不受CaM的影响.采用胶内磷酸化测定法(in-gelkinaseassay)研究了激酶的自磷酸化特点以及CaMBP-10对激酶自磷酸化的影响,发现CaMBP-10能激活激酶的自磷酸化,激酶的自磷酸化又能促进其对底物的磷酸化作用.这样,激酶的自磷酸化与底物的磷酸化形成一种"正反馈环"的调节模式.综合研究结果,本文首次证明了LTP受CaM结合和CDPK磷酸化的双重调节.而且,CaM结合位点与磷酸化位点的重合预示可能存在特殊的调节机制,以协同应答胞内的Ca2+信号.; 赵玉龙谢万钦胡文全张映熠张蕊李翠凤; 关键词：磷酸化自磷酸化

组蛋白激活拟南芥CDPK催化CaMBP10的体外磷酸化反应: 2013年; 植物转脂蛋白(plant lipid transfer proteins,LTPs)是高等植物中广泛存在的多基因编码的小分子碱性蛋白.本研究室已经证明白菜和豌豆LTPs可分别被内源胞浆可溶性和膜结合钙依赖性蛋白激酶(calcium-dependent protein kinase,CDPK)磷酸化.为深入研究CDPK对白菜钙调素结合蛋白10(calmodulin-binding protein-10,CaMBP10)的磷酸化性质及特征,本文从拟南芥可溶性蛋白粗提物中检测到1个分子量约为54 kD的CDPK对CaMBP10有磷酸化作用.研究表明,组蛋白可增强CDPK对CaMBP10的磷酸化活性,促进磷酸化进程.而且组蛋白和Ca2+对CDPK具有协同调节效应,二者共同作用时比Ca2+单独作用时,激酶的活力增强约12倍.此外,不同组蛋白对CDPK的激活能力不同,组蛋白1对该激酶活性的激活能力要比组蛋白3高约8倍.; 王立强田晓龙赵静胖铁良李翠凤; 关键词：组蛋白磷酸化作用

转脂蛋白CaMBP10的胶体金标记及对白菜中CaMBP10结合蛋白的鉴定: 2013年; 植物转脂蛋白(LTP)是一类广泛存在于高等植物中的空间结构高度保守的碱性小分子蛋白,其确切功能和调节机制至今仍不清楚.本室从白菜中分离的钙调素结合蛋白10(CaMBP10),经序列分析被鉴定为植物转脂蛋白家族成员.近期研究结果表明,CaMBP10参与了植物的生物与非生物胁迫反应.为了深入探讨CaMBP10的抗性机制,确定植物中与其相互作用的蛋白质,本文拟建立胶体金标记CaMBP10的方法,通过凝胶覆盖分析,检测植物样品中的CaMBP10结合蛋白.为此,对标记反应的最适条件进行了优化,确定最佳条件为:交联剂戊二醛用量为0.034%,交联反应pH值为7.0,交联反应时间为40 min,胶体金颗粒度为10 nm,胶体金溶液的pH为7.0.本文确定建立了植物样品中CaMBP10结合蛋白的分析与鉴定方法.; 胖铁良赵静田晓龙王立强李翠凤; 关键词：胶体金标记

白菜转脂蛋白基因RNAi沉默体系的初步建立: CaMBP-10是从白菜中分离到的一种钙调素结合蛋白,经序列鉴定,确认其为植物转脂蛋白家族成员。对白菜幼苗(4-6叶期)进行盐(用200 mmol/L处理)和干旱(20%PEG处理)胁迫发现,CaMBP10的表达有不同程...; 张蕊胡文全张映熠金犁天李翠凤; 关键词：CAMBP-10 RNA干扰; 文献传递

白菜转脂蛋白CaMBP10分子中钙调素结合结构域的鉴定被引量：3: 2011年; 植物转脂蛋白(LTPs)是多基因编码的蛋白家族,广泛分布于高等植物,其确切的生理功能至今仍不清楚.本室从白菜中分离的钙调素结合蛋白-10(CaMBP10)经序列分析被鉴定为植物转脂蛋白家族成员,体外实验证明钙调素(CaM)调节其脂质结合活性.为了深入了解转脂蛋白与CaM的相互作用机制,本文通过删除、缺失和定点突变等分子生物学手段确定了白菜转脂蛋白CaMBP10分子中的钙调素结合结构域.该结构域位于分子C末端64～83位氨基酸残基之间,其中疏水氨基酸的分布具有1-5-8-10的CaM结合模序特征.; 金犂天胖铁良李振鹏谢万钦李翠凤; 关键词：钙调素结合蛋白

外源茉莉酸和真菌激发子诱导白菜CaMBP10的表达: ＜正＞植物转脂蛋白（LTPs）是一类由多基因编码的、广泛存在于高等植物中的碱性小分子蛋白。LTPs作为可溶性蛋白既分布于植物细胞内,又具有信号肽结构可分泌至细胞外,同时分子中具有豆寇酰化结构可定位于细; 胡文全谢万钦张蕊张映熠李翠凤; 文献传递

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