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国家自然科学基金(31160019)

作品数：1 被引量：0H指数：0
相关作者：余扬帆丁霞更多>>
相关机构：南昌大学江西省农业科学院更多>>
发文基金：国家自然科学基金江西省教育厅科学技术研究项目更多>>
相关领域：生物学更多>>

文献类型

  • 1篇中文期刊文章

领域

  • 1篇生物学

主题

  • 1篇点特征
  • 1篇点突变
  • 1篇异构酶
  • 1篇受性
  • 1篇突变
  • 1篇热耐受
  • 1篇热耐受性
  • 1篇耐受
  • 1篇耐受性
  • 1篇活性位
  • 1篇二硫键
  • 1篇二硫键异构酶

机构

  • 1篇江西省农业科...
  • 1篇南昌大学

作者

  • 1篇丁霞
  • 1篇余扬帆

传媒

  • 1篇应用与环境生...

年份

  • 1篇2017
共 1 条 记 录，以下是 1-1
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排序方式：
嗜热自养甲烷杆菌二硫键异构酶活性位点特征
2017年
嗜热自养甲烷杆菌二硫键异构酶(Mt PDI)催化蛋白质二硫键的形成和异构化,具有分子伴侣活性,在宿主热损伤保护中具有关键性作用.为研究Mt PDI活性结构域中的关键氨基酸位点,通过生物信息学预测Mt PDI的活性结构域(C_(74)PAC_(77)),通过定点突变分析其对二硫键异构酶酶活性的影响.结果显示:Mt PDI活性结构域中C74、C77位点进行突变后,Mt PDI(C74S)、Mt PDI(C77S)、Mt PDI(C74S/C77S)的还原酶活性都明显降低,分别降低32.2%、40.7%和51.2%,双突变的酶活影响大于单点突变.热处理后,突变体Mt PDI(C74S)、Mt PDI(C77S)、Mt PDI(C74S/C77S)对大肠杆菌的热损伤保护明显低于Mt PDI.本研究表明C74和C77是自养甲烷杆菌二硫键异构酶活性区域关键氨基酸,可为深入研究嗜热古菌二硫键的功能和嗜热自养甲烷杆菌抗胁迫机理提供基础.
刘松娇谢红卫毛立晖刘聪韦海波吴雨辰余扬帆丁霞
关键词：二硫键异构酶点突变热耐受性
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