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国家自然科学基金(30370383)

作品数:2 被引量:8H指数:2
相关作者:张劲郭霭光丰美福更多>>
相关机构:中国科学院西北农林科技大学更多>>
发文基金:国家自然科学基金更多>>
相关领域:生物学更多>>

文献类型

  • 2篇中文期刊文章

领域

  • 2篇生物学

主题

  • 2篇蛋白
  • 2篇重组蛋白
  • 2篇包涵体
  • 1篇蛋白S
  • 1篇原核
  • 1篇球蛋白
  • 1篇微球蛋白
  • 1篇复性
  • 1篇杆菌
  • 1篇Β2微球蛋白
  • 1篇HLA-G
  • 1篇HLA-G1
  • 1篇大肠杆菌

机构

  • 2篇西北农林科技...
  • 2篇中国科学院

作者

  • 2篇丰美福
  • 2篇郭霭光
  • 2篇张劲

传媒

  • 2篇西北农林科技...

年份

  • 1篇2007
  • 1篇2006
2 条 记 录,以下是 1-2
排序方式:
重组蛋白sHLA-G1的原核表达与纯化被引量:4
2007年
为了进一步在蛋白质水平对人白细胞抗原HLA-G进行分析,利用已经构建好的克隆质粒pGEM-T-HLA-G1,进一步构建了重组原核表达质粒pET28a-sHLA-G1。SDS-PAGE检测表明,重组蛋白sHLA-G1在大肠杆菌(E.coli)中得到稳定表达,原核表达的重组蛋白sHLA-G1主要以包涵体形式存在。包涵体蛋白经充分洗涤、尿素溶解后用钴离子树脂纯化,并用SDS-PAGE和Western印迹进行了分析,鉴定结果表明,该蛋白纯度达到90%以上,并能与HLA-G特异性抗体87G反应。该研究结果为进一步的复性工作奠定了基础。
张劲郭霭光丰美福
关键词:HLA-G重组蛋白包涵体
人β2微球蛋白在大肠杆菌中的表达与纯化被引量:4
2006年
β2微球蛋白(β2m)是主要组织相容性复合体(MHC)-Ⅰ类分子的轻链部分,该蛋白的原核表达与纯化是制备MHC-Ⅰ类分子的首要条件。利用已经构建好的β2m原核表达载体pET 23a+β2m,在大肠杆菌(E.coli)中获得稳定表达。原核表达的β2m大部分在包涵体中,包涵体蛋白经充分洗涤、变性(尿素溶解)和复性,并以强阴离子交换柱层析(Q-Sepharose)纯化,获得SDS-PAGE纯的人重组β2m,W estern印迹法分析表明,该蛋白具有与抗人天然β2m抗体反应的特性。
张劲郭霭光丰美福
关键词:Β2微球蛋白重组蛋白包涵体复性
共1页<1>
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