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肿瘤谱阵列芯片技术分析人体不同癌组织hHBrk1基因的差异表达被引量：1: 2008年; 目的检测不同肿瘤及其癌旁正常组织中hHBrk1基因的差异表达,为进一步研究hHBrk1基因对肿瘤生物学过程的影响提供线索。方法以154对正常及肿瘤组织(19种不同人体组织)和10种肿瘤细胞株的cDNA的肿瘤谱阵列芯片(Cancer profiling arrayⅡ)为研究材料,采用Northern杂交方法分析目的基因表达水平的差异。根据阳性结果收集临床肿瘤组织样本,用RT-PCR检测hHBrk1基因表达,以验证芯片结果的可靠性。结果154对组织及10个肿瘤细胞株均表达hHBrk1基因。其中肺肿瘤组织高表达hHBrk1基因,与正常配对肺组织表达丰度差异有显著性(P<0.01);在肾癌组织中的hHBrk1基因表达丰度低于配对肾组织(P<0.01)。RT-PCR证实8临床肺肿瘤组织中5例高表达hHBrk1基因。结论肿瘤谱阵列芯片技术能够快速检测hHBrk1基因在不同组织中的表达差异,hHBrk1基因可能与肺癌及肾癌的发生、发展有关。; 祝敏虞红珍周平坤隋建丽王豫徐勤枝汪思应; 关键词：基因表达癌基因

微丝相关蛋白hHBRK1/HSPC300与myosin Ⅵ相互作用的鉴定: 为了鉴定微丝相关蛋白 hHBRK1/HSPC300在肝脏中的结合蛋白,本实验采用 GST pull-down 结合肽指纹质图谱技术,发现 hHBRK1/HSPC300与 myosin Ⅵ共沉降。进一步构建 hHBRK1/...; 祝敏虞红珍王豫汪思应徐勤枝周平坤; 关键词：蛋白质相互作用; 文献传递

微丝相关蛋白HSPC300／hHBRK1与肌球蛋白Ⅵ相互作用的鉴定被引量：2: 2009年; 为鉴定微丝相关蛋白HSPC300/hHBRK1在肝脏组织的功能,采用GSTpull-down结合质谱技术,检测该蛋白在肝脏中的结合蛋白,结果提示,肌球蛋白Ⅵ与HSPC300/hHBRK1共沉降,Western印迹杂交证实了质谱的结果.构建HSPC300/hHBRK1原核表达载体,诱导并获得了His-hHBRK1融合蛋白.利用免疫共沉淀证实hHBRK1与肌球蛋白Ⅵ存在相互作用,激光共聚焦检测显示hHBRK1与肌球蛋白Ⅵ在肺癌95D细胞的胞浆共定位,提示其相互作用可能是直接结合.肌球蛋白Ⅵ参与细胞迁移、高尔基分泌泡的运输和维持高尔基体稳定性等作用.hHBRK1与肌球蛋白Ⅵ相互作用,为微丝相关蛋白HSPC300/hHBRK1参与细胞迁移和胞内物质运输提供了进一步佐证.; 祝敏虞红珍王豫汪思应徐勤枝周平坤; 关键词：微丝蛋白质相互作用

微丝相关新蛋白hHBRK1相互作用蛋白质的鉴定被引量：5: 2005年; 为了鉴定hHBRK1的相互作用蛋白,通过DNA重组构建重组表达质粒pGEXhHBRK1,并以谷胱甘肽Sepharose4B亲合层析法,获得纯化的重组融合蛋白GSThHBRK1.以小鼠心肌组织为研究对象,采用GSTpulldown技术结合Western印迹法,证实hHBRK1与小鼠心肌肌钙蛋白TEa亚型(EacTnT)相互作用.结果提示,hHBRK1与EacTnT结合,可能参与心肌微丝的聚合,为小鼠cTnT众多的剪接体,提供了一种可能的功能定位.; 徐勤枝丁新民霍艳英张开泰颜贤忠周平坤吴德昌; 关键词：肌钙蛋白肌动蛋白

微丝相关蛋白hHBRK1突变体的构建、表达及纯化被引量：1: 2005年; 目的:构建微丝相关蛋白hHBRK1截短体和突变体原核表达载体,并表达及纯化融合蛋白。方法:采用常规PCR并结合定点突变技术,对hHB rk1基因进行缺失和点突变;利用限制性内切酶将PCR产物克隆至原核表达载体pGEX-4T;IPTG诱导融合蛋白表达,通过谷胱甘肽-琼脂糖纯化技术分离纯化GST融合蛋白。结果与结论:构建了包括氨基端缺失截短体hHBRK1-ΔN、羧基端缺失截短体hHBRK1-ΔC和点突变蛋白hHBRK1-S56G57在内的原核表达质粒,分离获得较高纯度的重组hHBRK1突变体融合蛋白,W estern杂交证实纯化蛋白为GST融合蛋白。本实验为进一步研究hHBRK1的相互作用蛋白及其可能的结合位点提供了基础。; 雷呈祥隋建丽白贝颜贤忠徐勤枝周平坤; 关键词：肌动蛋白类融合蛋白微丝蛋白质类聚合酶链反应

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