广西教育厅科研项目(201012MS125)
- 作品数：1 被引量：0H指数：0
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- 亚铁血红素结合蛋白HmuT的功能性运动与工作机理研究
- 2013年
- 根据已测定的周质结合蛋白的晶体结构,目前普遍认为第一和第二类周质结合蛋白(Periplasmic Binding Protein,PBP)在结合和释放底物的过程中会发生较大规模的构象变化。比较已测定的同种第三类PBP结合底物前后的晶体结构发现,二者之间的差别极小,因此很多研究者认为第三类PBP的工作机理可能不同于第一、二类PBP。在本工作中,对鼠疫杆菌亚铁血红素(heme)结合蛋白HmuT与另两类heme结合蛋白ShuT和PhuT的结构进行了比较,并利用高斯网络模型与各项异性网络模型方法对亚铁血红素结合蛋白HmuT的功能性运动进行了较为详尽的分析。根据计算结果,认为116-118,148-151,和263-265等三个区域在HmuT的功能性运动中充当铰链区。HmuT在结合heme前后均有围绕铰链区做扭转和开合运动的趋势。综上所述,与ShuT和PhuT相比,尽管HmuT在结构上存在一定的特殊性,HmuT可能依然采取类似的工作机制来捕获和释放heme。
- 刘明孙庭广
