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β淀粉样蛋白膜内片段免疫APP转基因小鼠的脑组织学变化研究被引量：1: 2013年; 目的从组织病理学的角度分析不同剂量的淀粉样蛋白膜内片段(intramembranous fragments of amyloid-β,IF-Aβ)对淀粉样前体蛋白(amyloid precursor protein,APP)转基因(transgenic,Tg)小鼠的影响,以确定IF-Aβ疫苗是否对APP Tg小鼠有治疗作用。方法 1)分别用PBS、KLH-IF-Aβ(50μg/只)、KLH-IF-Aβ(100μg/只)和KLH-Aβ42(100μg/只)免疫对照组、IF50组、IF100组和Aβ42组6月龄APP Tg C57BL/6J小鼠,共4次,2.5月;2)ELISA检测血清和脑组织IgG抗体;3)水迷宫检测APP Tg小鼠认知功能变化;4)免疫组化检测模型鼠大脑老年斑的变化;5)HE染色和电镜技术检测小鼠海马组织。结果免疫2.5个月后:1)IF-Aβ疫苗对APP转基因小鼠具有良好的体液免疫原性;2)IF50组小鼠的认知功能加强,大脑皮层区老年斑有所减少,较对照组海马区域组织学有所改善;3)IF100组小鼠的认知功能下降,大脑皮层老年斑明显减少,但组织学观察海马区域损伤加重;4)Aβ42组小鼠认知功能有所提高,大脑皮层老年斑明显减少,组织学观察海马区域损伤有所加重。结论在合适的免疫剂量下,小鼠认知功能的变化和海马区域神经元的损伤情况以及老年斑变化一致;而免疫剂量过大,虽然老年斑减少,但是小鼠的神经组织和细胞损伤加重,认知功能下降。; 张松江邬力祥; 关键词：Β淀粉样蛋白免疫

β淀粉样蛋白膜内片段对APP表达的影响被引量：2: 2013年; MTT法和荧光分光光度计检测发现β淀粉样蛋白膜内片段(intramembranous fragments of amyloid-β,IF-Aβ)可以抑制β淀粉样蛋白42(amyloid-β,Aβ42)对体外培养神经元的毒性.通过体外检测IF-Aβ对淀粉样前体蛋白(amyloid precursor protein,APP)表达的影响,探索IF-Aβ对Aβ42的神经毒性抑制机制.分别从mRNA水平和蛋白质水平用RT-PCR方法和Western-blot方法检测IF-Aβ对体外培养神经元APP表达的影响.发现IF-Aβ加入原代培养的神经元后,APP从mRNA水平和蛋白质水平均表达下降,说明IF-Aβ通过抑制APP的表达,减少了Aβ生成,达到神经保护的作用.; 张松江高剑峰; 关键词：阿尔茨海默病淀粉样前体蛋白

β-淀粉样蛋白及其膜内片段抗血清的神经保护作用被引量：1: 2012年; 目的研究β-淀粉样蛋白(amyloid-β,Aβ)及其膜内片段(intramembranous fragments of amyloid-β,IF-Aβ)抗血清的神经保护作用和机制。方法 Aβ42和IF-Aβ免疫淀粉样前体蛋白(amyloid precursor protein,APP)转基因(transgenic,Tg)小鼠,观察其认知功能和老年斑的变化;MTT方法和荧光分光光度计检测Aβ42和IF-Aβ抗血清对经过Aβ42预处理的体外培养神经元的活性和胞浆钙离子浓度影响,研究Aβ42和IF-Aβ抗血清对体外培养神经元的作用;硫磺素T方法检测Aβ42和IF-Aβ抗血清对Aβ42成纤维性的影响以及ELISA检测经过免疫治疗后大脑及血清中可溶性Aβ42含量变化。结果离体实验显示,相对于单独经Aβ42预处理的体外培养神经元,Aβ42和IF-Aβ抗血清的加入可以提高神经元的活性和降低胞浆钙离子的浓度。Aβ42和IF-Aβ抗血清可以抑制或解聚Aβ42成纤维;经过免疫治疗后,脑组织可溶性Aβ42的含量均有所下降,而血清可溶性Aβ42的含量均有所上升。结论 Aβ42和IF-Aβ抗血清可能是通过抑制和解聚Aβ42成纤维保护神经元,为阿尔茨海默病(Alzheimer’sdisease,AD)的免疫治疗研究奠定了基础。; 张松江邬力祥; 关键词：淀粉样蛋白阿尔茨海默病

阿尔茨海默病中的β-淀粉样蛋白和Tau蛋白被引量：13: 2012年; 阿尔茨海默病(Alzheimer’s disease,AD)是与年龄相关的神经退行性疾病。记忆障碍通常是AD最早期和最明显的特征。β-淀粉样蛋白(amyloid-β,Aβ)沉淀(老年斑)、Tau蛋白引起的神经纤维缠结是AD的典型病理特征。许多研究证实两者之间存在着极为复杂的互为因果关系,共同造成神经元的损害。; 张松江王建人邬力祥; 关键词：阿尔茨海默病 Β-淀粉样蛋白 TAU蛋白

淀粉样蛋白膜内片段的AD相关生物学特性研究被引量：2: 2012年; 目的:体外条件下研究淀粉样蛋白膜内片段(intramembranous fragments of amyloid-β,IF-Aβ)对Aβ42成纤维和神经毒性的影响。方法:(1)硫磺素T法检测IF-Aβ对Aβ42成纤维性的影响;(2)MTT法和荧光分光光度计检测IF-Aβ对经过Aβ42预处理的体外培养神经元的活性和胞浆钙离子浓度影响。结果:(1)IF-Aβ本身无成纤维性,而且可以抑制或解聚Aβ42成纤维;(2)相对于单独经Aβ42预处理的体外培养神经元,IF-Aβ的加入可以提高神经元的活性和降低胞浆钙离子的浓度。结论:IF-Aβ具有保护体外培养神经元免受Aβ42毒性作用的功能,为阿尔茨海默病(Alzheimer's disease,AD)的在体治疗研究奠定了基础。; 张松江邬力祥赵献敏; 关键词：淀粉样蛋白生物学特性

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河南省科技攻关计划(102102310327)

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